Пептидная ковалентная связь. Как образуется пептидная связь у человека? Свойства пептидной связи

Пептидная связь по своей химической природе является ковалентной и придает высокую прочность первичной структуре белковой молекулы. Являясь повторяющимся элементом полипептидной цепи и имея специфические особенности структуры, пептидная связь влияет не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи.

Большой вклад в изучение строения белковой молекулы внесли Л.Полинг и Р.Кори. Обратив внимание на то, что в молекуле белка больше всего пептидных связей, они первыми провели кропотливые рентгеноструктурные исследования этой связи. Изучили длины связей, углы под которыми располагаются атомы, направление расположения атомов относительно связи. На основании исследований были установлены следующие основные характеристики пептидной связи.

1. Четыре атома пептидной связи (С,О,N,Н) и два присоединенных
a-углеродных атома лежат в одной плоскости. Группы R и Н a-углеродных атомов лежат вне этой плоскости.

2. Атомы О и Н пептидной связи и два a-углеродных атома, а также R-группы имеют транс-ориентацию относительно пептидной связи.

3. Длина связи С–N, равная 1,32 Å, имеет промежуточное значение между длиной двойной ковалентной связи (1,21 Å) и одинарной ковалентной связи (1,47 Å). Отсюда следует, что связь С–N имеет частично ненасыщенный характер. Это создает предпосылки для осуществления по месту двойной связи таутомерных перегруппировок с образованием енольной формы,т.е. пептидная связь может существовать в кето-енольной форме.

Вращение вокруг связи –С=N– затруднено и все атомы, входящие в пептидную группу, имеют планарную транс-конфигурацию. Цис-конфигурация является энергетически менее выгодной и встречается лишь в некоторых циклических пептидах. Каждый планарный пептидный фрагмент содержит две связи с a-углеродными атомами, способными к вращению.

Между первичной структурой белка и его функцией у данного организма существует самая тесная связь. Для того, чтобы белок выполнял свойственную ему функцию, необходима совершенно определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи этого белка. Эта определенная последовательность аминокислот, качественный и количественный состав закреплен генетически (ДНК→РНК→белок). Каждый белок характеризуется определенной последовательностью аминокислот, замена хотя бы одной аминокислоты в белке приводит не только к структурным перестройкам, но и к изменениям физико-химических свойств и биологических функций. Имеющаяся первичная структура предопределяет последующие (вторичную, третичную, четвертичную) структуры. Например, в эритроцитах здоровых людей содержится белок– гемоглобин с определенной последовательностью аминокислот. Небольшая часть людей имеет врожденную аномалию структуры гемоглобина: их эритроциты содержат гемоглобин, у которого в одном положении вместо глутаминовой кислоты (заряженной, полярной) содержится аминокислота валин (гидрофобная, неполярная). Такой гемоглобин существенно отличается по физико-химическим и биологическим свойствам от нормального. Появление гидрофобной аминокислоты, приводит к возникновению «липкого» гидрофобного контакта (эритроциты плохо передвигаются в кровеносных сосудах), к изменению формы эритроцита (из двояковогнутого в серповидный), а также к ухудшению переноса кислорода и т.д. Дети, родившееся с этой аномалией, в раннем детстве погибают от серповидноклеточной анемии.

Исчерпывающие доказательства в пользу утверждения, что биологическая активность определяется аминокислотной последовательностью, были получены, после искусственного синтеза фермента рибонуклеазы (Меррифилд). Синтезированный полипептид с той же аминокислотной последовательностью, что и естественный фермент, обладал такой же ферментативной активностью.

Исследования последних десятилетий показали, что первичная структура закреплена генетически, т.е. последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяется генетическим кодом ДНК, и, в свою очередь определяет вторичную, третичную и четвертичную структуры белковой молекулы и ее общую конформацию. Первым белком, у которого была установлена первичная структура, был белковый гормон инсулин (содержит 51 аминокислоту). Это было сделано в 1953 г. Фредериком Сэнгером. К настоящему времени расшифрована первичная структура более десяти тысяч белков, но это очень небольшое количество, если учесть, что в природе белков около 10 12 . В результате свободного вращения полипептидные цепи способны скручиваться (складываться) в различные структуры.

Вторичная структура. Под вторичной структурой белковой молекулы понимают способ укладки полипептидной цепи в пространстве. Вторичная структура белковой молекулы образуется в результате того или иного вида свободного вращения вокруг связей, соединяющих a-углеродные атомы в полипептидной цепи.В результате этого свободного вращения полипептидные цепи способны скручиваться(складываться) в пространстве в различные структуры.

В природных полипептидных цепях обнаружены три основных типа структуры:

- a-спираль;

- β-структура(складчатый лист);

- статистический клубок.

Наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать α-спираль Закручивание происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-спирали является способность аминокислот к образованию водородных связей. R-группы аминокислот направлены наружу от центральной оси a-спирали . диполи >С=О и >N–Н соседних пептидных связей ориентированы оптимальным образом для дипольного взаимодействия, образуя вследствие этого обширную систему внутримолекулярных кооперативных водородных связей, стабилизирующих a-спираль.

Шаг спирали (один полный виток) 5,4Å включает 3,6 аминокислотных остатка.

Рисунок 2 – Структура и параметры a-спирали белка

Для каждого белка характерна определенная степень спирализации его полипептидной цепи

Спиральную структуру могут нарушить два фактора:

1) в наличие в цепи остатка пролина, циклическая структура которого вносит излом в полипептидную цепь – нет группы –NН 2 , поэтому невозможно образования внутрицепочечной водородной связи;

2) если в полипептидной цепи подряд расположено много остатков аминокислот, имеющих положительный заряд (лизин, аргинин) или отрицательный заряд (глутаминовой, аспарагиновой кислот), в этом случае сильное взаимное отталкивание одноименнозаряженных групп (–СОО – или –NН 3 +) значительно превосходит стабилизирующее влияние водородных связей в a-спирали .

Другой тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженный в белках волос, шелка, мышц и в других фибриллярных белках, получил название β-структуры или складчатого листа. Структура типа складчатого листа также стабилизирована водородными связями между теми же диполями –NН...... О=С<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные

одинаковонаправленные полипептидные цепи или антипараллельные,

которые укрепляются благодаря водородным связям между этими цепями. Такие структуры называются b-складчатые листы (рисунок 2).

Рисунок 3 – b-структура полипептидных цепей

a-Спираль и складчатые листы – это упорядоченные структуры, в них имеется регулярная укладка аминокислотных остатков в пространстве. Некоторые участки полипептидной цепи не имеют какой-либо правильной периодической пространственной организации, их обозначают как беспорядочный или статистический клубок.

Все эти структуры возникают самопроизвольно и автоматически вследствие того, что данный полипептид имеет определенную аминокислотную последовательность, которая предопределена генетически. a-спирали и b-структуры обуславливают определенную способность белков к выполнению специфических биологических функций. Так, a-спиральная структура (a-кератин) хорошо приспособлена к тому, чтобы образовывать наружные защитные структуры-перья, волосы, рога, копыта. b-структура способствует образованию гибких и нерастяжимых нитей шелка и паутины, а конформация белка коллагена обеспечивает высокую прочность на разрыв, необходимую для сухожилий. Наличие только a-спиралей или b-структур характерно – для нитевидных (фибрилярных белков). В составе глобулярных (шаровидных) белков содержание a-спиралей и b-структур и бесструктурных участков сильно варьируется. Например: инсулин спирализованна 60%, фермент рибонуклеаза – 57%, белок куриного яйца лизоцим – на 40%.

Третичная структура. Под третичнойструктурой понимают способ укладки полипептидной цепи в пространстве в определенном объеме.

Третичная структура белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи содержащей a-спираль, b-структуры и участки беспорядочного клубка. Третичная структура белка формируется совершенно автоматически, самопроизвольно и полностью предопределяется первичной структурой и имеет непосредственное отношение к форме белковой молекулы, которая может быть различной: от шарообразной до нитевидной. Форма белковой молекулы характеризуется таким показателем, как степень асимметрии (отношение длинной оси к короткой). У фибриллярных или нитевидных белков степень асимметрии больше 80. При степени асимметрии меньше 80 белки относятся к глобулярным . Большинство из них имеет степень асимметрии 3-5, т.е. третичная структура характеризуется достаточно плотной упаковкой полипептидной цепи, приближающейся по форме к шару.

При формировании глобулярных белков неполярные гидрофобные радикалы аминокислот группируются внутри белковой молекулы, в то время как полярные радикалы ориентируются в сторону воды. В какой-то момент возникает термодинамически наиболее выгодная стабильная конформация молекулы – глобула. В такой форме белковая молекула характеризуется минимальной свободной энергией. На конформацию возникшей глобулы оказывают влияние такие факторы как рН раствора, ионная сила раствора, а также взаимодействие белковых молекул с другими веществами.

Основной движущей силой в возникновении трехмерной структуры, является взаимодействие радикалов аминокислот с молекулами воды.

Фибриллярные белки. При формировании третичной структуры не образуют глобул – их полипептидные цепи не сворачиваются, а остаются вытянутыми в виде линейных цепей, группируясь в волокна- фибриллы.

Рисунок– Строение коллагеновой фибриллы (фрагмент).

В последнее время появились доказательства, что процесс формирования третичной структуры не является автоматическим, а регулируется и контролируется специальными молекулярными механизмами. В этом процессе задействованы специфические белки – шапероны. Основными функциями их являются способность предотвращать образование из полипептидной цепи неспецифических (хаотичных) беспорядочных клубков, и обеспечение доставки (транспорта) их к субклеточным мишеням, создавая условия для завершения свертывания белковой молекулы.

Стабилизация третичной структуры обеспечивается благодаря нековалентным взаимодействиям между атомными группировками боковых радикалов.

Рисунок 4- Типы связей, стабилизирующих третичную структуру белка

а) электростатические силы притяжения между радикалами, несущими противоположно заряженные ионные группы (ион-ионные взаимодействия), например отрицательно заряженная карбоксильная группа (– СОО –) аспарагиновой кислоты и (NН 3 +) положительно заряженной e-аминогруппой остатка лизина.

б) водородные связи между функциональными группами боковых радикалов. Например, между ОН- группой тирозина и карбоксильным кислородом аспарагиновой кислоты

в) гидрофобные взаимодействия обусловлены силами Ван-дер-Ваальса между неполярными радикалами аминокислот. (Например, группами
–СН 3 – аланина, валина и т.д..

г) диполь-дипольные взаимодействия

д) дисульфидные связи (–S–S–) между остатками цистеина. Эта связь очень прочная и присутствует не во всех белках. Важную роль эта связь играет в белковых веществах зерна и муки, т.к. оказывает влияние на качество клейковины, структурно-механические свойства теста и соответственно на качество готовой продукции – хлеба и т.д.

Белковая глобула не является абсолютно жесткой структурой: в известных приделах возможны обратимые перемещения частей пептидной цепи относительно друг друга с разрывом небольшого количества слабых связей и образования новых. Молекула как бы дышит, пульсирует в разных своих частях. Эти пульсации не нарушают основного плана конформации молекулы, подобно тому, как тепловые колебания атомов в кристалле не изменяют структуру кристалла, если температура не настолько велика, что наступает плавление.

Только после приобретения белковой молекулой естественной, нативной третичной структуры он проявляет свою специфическую функциональную активность: каталитическую, гормональную, антигенную и т.д. Именно при образовании третичной структуры происходит формирование активных центров ферментов, центров ответственных за встраивание белка в мультиферментный комплекс, центров, ответственных за самосборку надмолекуляных структур. Поэтому любые воздействия (термические, физические, механические, химические), приводящие к разрушению этой нативной конформации белка (разрыв связей), сопровождается частичной или полной потерей белком его биологических свойств.

Изучение полных химических структур некоторых белков показало, что в их третичной структуре выявляются зоны, где сконцентрированы гидрофобные радикалы аминокислот, и полипептидная цепь фактически обматывается вокруг гидрофобного ядра. Более того, в ряде случаев в белковой молекуле обособляются два и даже три гидрофобных ядра, в результате возникает 2-х или 3-х ядерная структура. Такой тип строения молекулы характерен для многих белков, обладающих каталитической функцией (рибонуклеаза, лизоцим и т.д.). Обособленная часть или область молекулы белка обладающая в определенной степени структурной и функциональной автономией называется доменом. У ряда ферментов, например, обособленны субстрат-связывающие и кофермент связывающие домены.

В биологическом отношении фибриллярные белки играют очень важную роль, связанную с анатомией и физиологией животных. У позвоночных на долю этих белков приходится 1/3 от их общего содержания. Примером фибрилярных белков может служить белок шелка – фиброин, который состоит из нескольких антипараллельных цепей со структурой складчатого листа. Белок a-кератин содержит от 3-7 цепей. Коллаген имеет сложную структуру, в которой 3 одинаковые левовращающие цепи скручены вместе с образованием правовращающей тройной спирали. Эта тройная спираль стабилизирована многочисленными межмолекулярными водородными связями. Наличие таких аминокислот, как гидроксипролина и гидроксилизина также вносит вклад в образование водородных связей, стабилизирующих структуру тройной спирали. Все фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде, так как в их составе содержится много аминокислот, содержащих гидрофобные, нерастворимые в воде R-группы изолейцин, фенилаланин, валин, аланин, метионин. После специальной обработки нерастворимый и неперевариваемый коллаген превращается в желатин-растворимую смесь полипептидов, который затем используют в пищевой промышленности.

Глобулярные белки . Выполняют разнообразные биологические функции. Они выполняют транспортную функцию, т.е. переносят питательные вещества, неорганические ионы, липиды и т.д. К этому же классу белков принадлежат гормоны, а также компоненты мембран и рибосом. Все ферменты тоже глобулярные белки.

Четвертичная структура. Белки содержащие две или большее число полипептидных цепей называют олигомерными белками , для них характерно наличие четвертичной структуры.

Рисунок – Схемы третичной (а) и четвертичной (б) структур белка

В олигомерных белках каждая из полипептидных цепей характеризуется своей первичной, вторичной и третичной структурой, и называется субъединицей или протомером Полипептидные цепи (протомеры) в таких белках могут быть либо одинаковыми либо разными. Олигомерные белки называют гомогенными, если их протомеры одинаковы и гетерогенными, если их протомеры различны. Например-белок гемоглобин состоит из 4-х цепей: двух -a и двух -b протомеров. Фермент a-амилаза состоит из 2-х одинаковых полипептидных цепей. Под четвертичной структурой понимают расположение полипептидных цепей (протомеров) относительно друг друга, т.е. способ их совместной укладки и упаковки. При этом протомеры взаимодействуют друг с другом не любой частью своей поверхности, а определенным участком (контактной поверхностью). Контактные поверхности имеют такое расположение атомных группировок, между которыми возникают водородные, ионные, гидрофобные связи. Кроме того, геометрия протомеров также способствует их соединению. Протомеры подходят друг к другу, как ключ к замку. Такие поверхности называются комплиментарными. Каждый протомер взаимодействует с другим во множестве точек, это приводит к тому, что соединение с другими полипептидными цепями или белками невозможно. Такие комплиментарные взаимодействия молекул лежат в основе всех биохимических процессов в организме.

Мономеры аминокислот, входящие в состав полипептидов, называют аминокислотными остатками. Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называют N-концевым и записывают слева пептидной цепи, а имеющий свободную α-карбо-ксильную группу – С-концевым, и записывают справа. Цепь повто-ряющихся атомов –СН – СО – NH– в полипетидной цепи называется пептидным остовом.

Полипептидная цепь имеет следующий общий вид:

где R 1 , R 2 , R 3 , … R n – радикалы аминокислот, образующие боковую цепь.

В проявлении биологических функций пептидов и белков большую роль играет электронное и пространственное строение пептидной группы:

Наличие р-π-сопряжения в пептидной группе приводит к частичной двоесвязанности связи С – N. Длина пептидной связи С – N равна 0,132 нм, а длина связи N – С α составляет 0,147 нм. Одинарная связь С – N в пептидах примерно на 40% имеет характер двойной связи, а двойная связь С = О приблизительно на 40% является одинарной. Это обстоятельство приводит к двум важным последствиям:

1) иминогруппа (– NH –) пептидной связи не обладает заметно выраженной способностью отщеплять или присоединять протон;

2) свободное вращение вокруг связи C – N отсутствует.

Частичая двоесвязанность связи С – N означает, что пептидная группа представляет собой плоский участок пептидной цепи. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу:

Вокруг связей С – С α и N – С α возможно вращение, хотя и ограниченное размерами и характером радикалов, что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.

Пептидная связь является единственной ковалентной связью, при помощи которой аминокислотные остатки соединяются друг с другом, образуя остов белковой молекулы.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся в пространстве на наиболее удаленном расстоянии друг от друга.

Hоменклатура пептидов

При названии полипептида к названию всех аминокислотных остатков, кроме последнего, добавляют суффикс -ил , концевая аминокислота имеет окончание -ин . Например, пептид мет-асп-вал-про имеет полное название метионил аспарагил валил пролин.

Кислотно-основные свойства пептидов

Многие короткие пептиды были получены в чистом кристал-лическом виде. Высокие температуры их плавления указывают на то, что из нейтральных растворов пептиды кристаллизуются в виде диполярных ионов. Поскольку ни одна из α-карбоксильных групп и ни одна из α-аминогрупп, участвующих в образовании пептидных связей, не может ионизироваться в интервале рН от 0 до 14, кислотно-основные свойства пептидов определяются свободной NH 2 группой N-концевого остатка и свободной карбоксильной группой С-концевого остатка пептида и теми R-группами, которые способны к ионизации. В длинных пептидных цепях число ионизированных R-групп обычно велико по сравнению с двумя ионизированными группами концевых остатков пептида. Поэтому для характеристики кислотно-основных свойств пептидов мы будем рассматривать короткие пептиды.

Свободная α-аминогруппа и свободная концевая карбоксильная группа в пептидах разделены значительно большим расстоянием, чем в простых аминокислотах, и поэтому электростатические взаимо-действия между ними ослаблены. Величины рK для концевых карбоксильных групп в пептидах несколько выше, а для концевых α-аминогрупп несколько ниже, чем в соответствующих свободных аминокислотах. У R-групп в коротких пептидах и в соответствующих свободных аминокислотах величины рK заметно не различаются.

Для определения области рН, в которой может находиться изоэлектрическая точка исследуемого короткого пептида, достаточно сравнить число свободных аминогрупп и число свободных карбоксильных групп, включая N- и С-концевые группы. Если число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, изоэлектри-ческая точка пептида будет лежать в щелочной области рН, так как для предотвращения протонирования аминогрупп необходима щелочь. Если число карбоксильных групп превышает число аминогрупп, изоэлектрическая точка будет находиться в кислой области рН, так как кислая среда подавляет диссоциацию карбоксильных групп.

Аминокислоты в полипептидной цепи связаны амидной связью, которая образуется между α-карбоксильной группой одной и α-аминогруппой следующей аминокислоты (рис. 1). Образующаяся между аминокислотами ковалентная связь получила название пептидной связи. Атомы кислорода и водорода пептидной группы при этом занимают трансположение.

Рис. 1. Схема образования пептидной связи. В каждом белке или пептиде можно выделить: N-конец белка или пептида, имеющий свободную а-аминогруппу (-NH 2);

С-конец, имеющий свободную карбоксильную группу (-СООН);

Пептидный остов белков, состоящий из повторяющихся фрагментов: -NH-СН-СО- ; Радикалы аминокислот (боковые цепи) (R 1 и R 2) - вариабельные группы.

Сокращенная запись полипептидной цепи, так же как и синтез белка в клетках, обязательно начинается с N-конца и заканчивается С-концом:

Названия аминокислот, включенных в пептид и образующих пептидную связь, имеют окончания -ил. Например, трипептид, приведенный выше, называется треонил-гистидил-пролин.

Единственной вариабельной частью, отличающей один белок от всех остальных, является сочетание радикалов (боковых цепей) аминокислот, входящих в него. Таким образом, индивидуальные свойства и функции белка обусловлены структурой и порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.

Полипептидные цепи разных белков организма могут включать от нескольких аминокислот до сотен и тысяч аминокислотных остатков. Их молекулярная масса (мол. масса) также колеблется в широких пределах. Так, гормон вазопрессин состоит из 9 аминокислот, мол. масса 1070 кД; инсулин - из 51 аминокислоты (в 2 цепях), мол. масса 5733 кД; лизоцим - из 129 аминокислот (1 цепь), мол. масса 13 930 кД; гемоглобин - из 574 аминокислот (4 цепи), мол. масса 64 500 кД; коллаген (тропоколлаген) - примерно из 1000 аминокислот (3 цепи), мол. масса ~130 000 кД.

Свойства и функция белка зависят от структуры и порядка чередования аминокислот в цепи, изменение аминокислотного состава может их сильно изменить. Так, 2 гормона задней доли гипофиза - окситоцин и вазопрессин - являются нанопептидами и отличаются 2 аминокислотами из 9 (в положении 3 и 8):

Основной биологический эффект окситоцина заключается в стимуляции сокращения гладкой мускулатуры матки при родах, а вазопрессин вызывает реабсорбцию воды в почечных канальцах (антидиуретический гормон) и обладает сосудосуживающим свойством. Таким образом, несмотря на большое структурное сходство, физиологическая активность этих пептидов и ткани-мишени, на которые они действуют, отличаются, т.е. замена всего 2 из 9 аминокислот вызывает существенное изменение функции пептида.

Иногда совсем небольшое изменение структуры крупного белка вызывает подавление его активности. Так, фермент алкогольдегидрогеназа, расщепляющий этанол в печени человека, состоит из 500 аминокислот (в 4 цепях). Активность его у жителей Азиатского региона (Япония, Китай и др.) намного ниже, чем у жителей Европы. Это связано с тем, что в полипептидной цепи фермента происходит замена глутаминовой кислоты на лизин в положении 487.

Взаимодействиями между радикалами аминокислот играют большое значение в стабилизации пространственной структуры белков, можно выделить 4 типа химических связей: гидрофобная, водородная, ионная, дисульфидная.

Гидрофобные связи возникают между неполярными гидрофобными радикалами (рис. 2). Они играют ведущую роль в формировании третичной структуры белковой молекулы.

Рис. 2. Гидрофобные взаимодействия между радикалами

Водородные связи - образуются между полярными (гидрофильными) незаряженными группами радикалов, имеющими подвижный атом водорода, и группами с электроотрицательным атомом (-О или -N-) (рис. 3).

Ионные связи образуются между полярными (гидрофильными) ионогенными радикалами, имеющими противоположно заряженные группы (рис. 4).

Рис. 3. Водородные связи между радикалами аминокислот

Рис. 4. Ионная связь между радикалами лизина и аспарагиновой кислоты (А) и примеры ионных взаимодействий (Б)

Дисульфидная связь - ковалентная, образуется двумя сульфгидрильными (тиольными) группами радикалов цистеина, находящимися в разных местах полипептидной цепи (рис. 5). Встречается в таких белках, как инсулин, инсулиновый рецептор, иммуноглобулины и др.

Дисульфидные связи стабилизируют пространственную структуру одной полипептидной цепи или связывают между собой 2 цепи (например, цепи А и В гормона инсулина) (рис. 6).

Рис. 5. Образование дисульфидной связи.

Рис. 6. Дисульфидные связи в молекуле инсулина. Дисульфидные связи: между остатками цистеина одной цепи А (а), между цепями А и В (б). Цифры - положение аминокислот в полипептидных цепях.

Каждый человек «выстроен» из белков. Независимо от пола, возраста или расы. А структурной единицей всех белков являются аминокислоты, соединенные между собой особым видом связей. Она настолько важна, что даже получила отдельное название — пептидная связь.

Ассоциации аминокислот могут называться по-разному в зависимости от того, сколько «кирпичиков» входит в их состав. Если вместе собрались не более 10 аминокислот, то это пептиды, если от 10 до 40, то речь идет о полипептиде, а если кирпичиков-аминокислот больше сорока, то это белок, структурная единица нашего организма.

Если говорить о теории, то строение пептидной связи — это соединение между собой α-аминогруппы (–NH 2) одной аминокислоты и α-карбоксильной (–СООН) группы другой. Подобные реакции соединения сопровождаются выделением молекул воды. Именно по такому принципу построены все белки, а значит, и каждый человек.

Если говорить о всей природе целиком, то в ней встречается около 300 аминокислот. Однако белки состоят всего из 20 α-аминокислот. И несмотря на такое их небольшое количество, белки есть разные, что обусловлено различным порядком соединения аминокислот в них.

Свойства самих аминокислот обуславливаются радикалом R. Он может быть и остатком жирной кислоты, и включать в себя ароматическое кольцо или гетероциклы. В зависимости от того, аминокислоты с какими радикалами образовали белок, он и будет показывать определенные физические свойства, а также химические свойства и физиологические функции, которые он будет выполнять в теле человека.

Свойства пептидной связи

Свойства пептидной связи и обуславливают ее уникальность. Среди них можно назвать:

Нужно сказать, что из всех аминокислот, нужных нам для жизни, одни вполне успешно синтезируются самим нашим организмом.

По одной из классификаций они называются заменимыми аминокислотами. А есть также 8 других, которые не могут возникнуть в теле человека никаким другим путем, кроме как с пищей. И третья группа совсем небольшая, всего 3 наименования: аргинин, гистидин и тирозин. Они в принципе образуются у нас, но количество настолько мало, что без помощи извне не обойтись никак. Их прозвали частично незаменимыми. Интересным является тот факт, что растения все эти аминокислоты вырабатывают сами.

Роль белков в организме

Какой бы орган или ткань в своем теле вы не назвали, он будет образован из белка. Они входят и в состав сердца, и крови, и мышц, и почек. У людей их около пяти миллионов различных видов, а по массе это будет выражаться в 15-20%.

Ни один из процессов у человека не проходит без участия протеинов. Это и обменные процессы, и переваривание пищи, и энергетические процессы. При помощи самых разнообразных белков также сможет должным образом защищать организм иммунитет, а также углеводы, жиры, витамины и микроэлементы будут усваиваться у человека так, как нужно.

Белки в нашем теле постоянно находятся «в движении». Одни из них распадаются на кирпичики-аминокислоты, другие из этих же кирпичиков образуются, формируя структуру органов и тканей. При употреблении пищи стоит учитывать, что важен не только сам факт употребления, а качественная характеристика продуктов. Большая часть аминокислот, главным образом поступившая с «неправильной» едой, попросту выведется из нас, не задерживаясь. А если будет таким образом утеряно много особо важных белков, таких как, к примеру, инсулин или гемоглобин, то потери со стороны здоровья могут быть непоправимыми.

Некоторые выбирают модные диеты, основанные на недостаточном потреблении белковой пищи. Прежде всего при этом начинает плохо усваиваться кальций. А это значит, что кости приобретают хрупкость, начнется процесс атрофии мышечной ткани. Затем, что особенно неприятно для девушек, начинает шелушиться кожа, ногти постоянно обламываются, а волосы выпадают клоками.

Пептиды – это природные или синтетические соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными (пептидный мостик), по своей сути, амидными связями.

Молекулы пептидов могут содержать неаминокислотную компоненту. Пептиды, имеющие до 10 аминокислотных остатков, называются олигопептидами (дипептиды, трипептиды и т.д.) Пептиды, содержащие более 10 до 60 аминокислотных остатков, относят к полипептидам . Природные полипептиды с молекуляроной массой более 6000 дальтон называют белками.

Номенклатура

Аминокислотный остаток пептида, который несет -аминогруппу, называют N -концевым , несущий свободную -карбоксильную группу – С-концевым. Название пептида состоит из перечисления тривиальных названий аминокислот, начиная с N-концевой. При этом суффикс «ин» меняется на «ил» для всех аминокислот, кроме С-концевой.

Примеры

Глицилаланин или Gly-Ala

б) аланил-серил-аспаргил-фенилаланил-глицин

или Ala – Ser – Asp – Phe – Gly. Здесь аланин N-концевая аминокислота, а глутамин – С-концевая аминокислота.

Классификация пептидов

1. Гомомерные – при гидролизе образуются только аминокислоты.

2. Гетеромерные – при гидролизе кроме -аминокислот, образуются неаминокислотные компоненты, например:

а) гликопептиды;

б) нуклеопептиды;

в) фосфопептиды.

Пептиды могут быть линейными или циклическими. Пептиды, в которых связи между аминокислотными остатками только амидные (пептидные), называются гомодетными. Если, кроме амидной группы, имеются сложноэфирные, дисульфидные группы пептиды называются гетеродетным. Гетеродетные пептиды, содержащие гидроксиаминокислоты называются пептолидами. Пептиды, состоящие из одной аминокислоты называются гомополиаминокислотами. Те пептиды, которые содержат одинаковые повторяющиеся участки (из одного или нескольких аминокислотных остатков), называют регулярными. Гетеромерные и гетеродетные пептиды называются депсипептидами .

Строение пептидной связи

В амидах связь углерод-азот является частично двоесвязанной вследствие р,-сопряжения НПЭ атома азота и -связи карбонила (длина связи С-N: в амидах - 0,132 нм, в аминах - 0,147 нм), поэтому амидная группа является плоской и имеет транс-конфигурацию. Таким образом, пептидная цепь представляет собой чередование плоских фрагментов амидной группы и фрагментов углеводородных радикалов соответствующих аминокислот. В последних вращение вокруг простых связей незатруднено, следствием этого является образование различных конформеров. Длинные цепи пептидов образуют -спирали и β-структуры (аналогично белкам).

Синтез пептидов

В процессе синтеза пептида должна образоваться пептидная связь между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминной группой другой аминокислоты. Из двух аминокислот возможно образование двух дипептидов:

Приведённые выше схемы являются формальными. Для синтеза, например, глицилаланина, необходимо провести соответствующие модификации исходных аминокислот (в данном пособии этот синтез не рассматривается).