Legătură covalentă peptidică. Cum se formează o legătură peptidică la om? Proprietățile unei legături peptidice

Legătura peptidică este covalentă în natura sa chimică și conferă o rezistență ridicată structurii primare a moleculei proteice. Fiind un element repetat al lanțului polipeptidic și având caracteristici structurale specifice, legătura peptidică afectează nu numai forma structurii primare, ci și nivelurile superioare de organizare a lanțului polipeptidic.

L. Pauling și R. Corey au adus o mare contribuție la studiul structurii moleculei proteice. Observând că molecula de proteină conține cele mai multe legături peptidice, au fost primii care au efectuat studii minuțioase cu raze X ale acestei legături. Am studiat lungimile legăturilor, unghiurile la care se află atomii și direcția atomilor în raport cu legătura. Pe baza cercetării au fost stabilite următoarele caracteristici principale ale legăturii peptidice.

1. Patru atomi ai legăturii peptidice (C, O, N, H) și doi atașați
Atomii de carbon se află în același plan. Grupările R și H ale atomilor de carbon a se află în afara acestui plan.

2. Atomii O și H ai legăturii peptidice și cei doi atomi de carbon a, precum și grupările R au o orientare trans față de legătura peptidică.

3. Lungimea legăturii C–N, egală cu 1,32 Å, este intermediară între lungimea unei legături covalente duble (1,21 Å) și a unei legături covalente simple (1,47 Å). Rezultă că legătura C-N este parțial nesaturată. Acest lucru creează premisele pentru ca rearanjamentele tautomerice să apară la legătura dublă cu formarea formei de enol, de exemplu. legătura peptidică poate exista sub formă de ceto-enol.

Rotația în jurul legăturii –C=N– este dificilă și toți atomii incluși în grupul peptidic au o configurație trans plană. Configurația cis este mai puțin favorabilă din punct de vedere energetic și se găsește numai în unele peptide ciclice. Fiecare fragment de peptidă plană conține două legături cu atomi de carbon a capabili de rotație.

Există o relație foarte strânsă între structura primară a unei proteine ​​și funcția acesteia într-un organism dat. Pentru ca o proteină să-și îndeplinească funcția inerentă, este necesară o secvență foarte specifică de aminoacizi în lanțul polipeptidic al acestei proteine. Această secvență specifică de aminoacizi, compoziția calitativă și cantitativă este fixată genetic (ADN→ARN→proteină). Fiecare proteină este caracterizată de o secvență specifică de aminoacizi, înlocuirea a cel puțin unui aminoacid într-o proteină duce nu numai la rearanjamente structurale, ci și la modificări ale proprietăților fizico-chimice și ale funcțiilor biologice. Structura primară existentă predetermina structurile ulterioare (secundar, terțiar, cuaternar). De exemplu, globulele roșii ale oamenilor sănătoși conțin o proteină numită hemoglobină cu o anumită secvență de aminoacizi. O mică proporție de oameni au o anomalie congenitală în structura hemoglobinei: globulele lor roșii conțin hemoglobină, care într-o poziție conține aminoacidul valină (hidrofob, nepolar) în loc de acid glutamic (încărcat, polar). O astfel de hemoglobină diferă semnificativ în proprietățile fizico-chimice și biologice față de cele normale. Apariția unui aminoacid hidrofob duce la apariția unui contact hidrofob „lipicios” (globulele roșii nu se mișcă bine în vasele de sânge), la o schimbare a formei globulelor roșii (de la biconcav la în formă de semilună) , precum și la o deteriorare a transferului de oxigen etc. Copiii născuți cu această anomalie mor în copilăria timpurie din cauza anemia cu celule falciforme.

Dovezi cuprinzătoare în favoarea afirmației că activitatea biologică este determinată de secvența de aminoacizi au fost obținute după sinteza artificială a enzimei ribonuclează (Merrifield). O polipeptidă sintetizată cu aceeași secvență de aminoacizi ca și enzima naturală a avut aceeași activitate enzimatică.

Cercetările din ultimele decenii au arătat că structura primară este fixată genetic, adică. secvența de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic este determinată de codul genetic al ADN-ului și, la rândul său, determină structurile secundare, terțiare și cuaternare ale moleculei proteice și conformația generală a acesteia. Prima proteină a cărei structură primară a fost stabilită a fost hormonul proteic insulina (conține 51 de aminoacizi). Acest lucru a fost făcut în 1953 de Frederick Sanger. Până în prezent, structura primară a peste zece mii de proteine ​​a fost descifrată, dar acesta este un număr foarte mic, având în vedere că există aproximativ 10 12 proteine ​​în natură. Ca rezultat al rotației libere, lanțurile polipeptidice sunt capabile să se răsucească (plieze) în diferite structuri.

Structura secundară. Structura secundară a unei molecule de proteine ​​se referă la modul în care lanțul polipeptidic este aranjat în spațiu. Structura secundară a unei molecule de proteină este formată ca urmare a unuia sau altui tip de rotație liberă în jurul legăturilor care leagă atomii de a-carbon din lanțul polipeptidic. Ca urmare a acestei rotații libere, lanțurile polipeptidice sunt capabile să se răsucească. în spațiu în diferite structuri.

Trei tipuri principale de structură se găsesc în lanțurile polipeptidice naturale:

- a-helix;

- β-structură (foaie pliată);

- încurcătură statistică.

Cel mai probabil tip de structură a proteinelor globulare este considerat a fi α-helix Răsucirea are loc în sensul acelor de ceasornic (spirala din dreapta), ceea ce se datorează compoziției de L-aminoacizi a proteinelor naturale. Forța motrice în apariție α-helices este capacitatea aminoacizilor de a forma legături de hidrogen. Grupările R de aminoacizi sunt îndreptate spre exterior din axa centrală a-helices. dipolii > C=O și > N–H ai legăturilor peptidice învecinate sunt orientați optim pentru interacțiunea dipolului, formând astfel un sistem extins de legături de hidrogen cooperante intramoleculare care stabilizează a-helixul.

Pasul de helix (o tură completă) de 5,4 Å include 3,6 reziduuri de aminoacizi.

Figura 2 – Structura și parametrii a-helix-ului proteinei

Fiecare proteină este caracterizată de un anumit grad de helicitate a lanțului său polipeptidic

Structura spirală poate fi perturbată de doi factori:

1) prezența unui reziduu de prolină în lanț, a cărui structură ciclică introduce o ruptură în lanțul polipeptidic - nu există grupare –NH 2, prin urmare formarea unei legături de hidrogen intracatenar este imposibilă;

2) dacă într-un lanț polipeptidic există multe resturi de aminoacizi la rând care au o sarcină pozitivă (lizină, arginină) sau o sarcină negativă (acizi glutamic, aspartic), în acest caz repulsia reciprocă puternică a grupărilor cu încărcare similară (– COO– sau –NH 3 +) depășește semnificativ influența stabilizatoare a legăturilor de hidrogen în a-helices.

Un alt tip de configurație a lanțului polipeptidic găsit în păr, mătase, mușchi și alte proteine ​​fibrilare este numit β-structuri sau foaie pliată. Structura foii pliate este, de asemenea, stabilizată prin legături de hidrogen între aceiași dipoli –NH...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные

lanțuri polipeptidice care sunt direcționate identic sau antiparalel,

care sunt întărite datorită legăturilor de hidrogen dintre aceste lanţuri. Astfel de structuri sunt numite foi pliate în b (Figura 2).

Figura 3 – structura b a lanțurilor polipeptidice

a-helix și foile pliate sunt structuri ordonate, au un aranjament regulat de reziduuri de aminoacizi în spațiu. Unele regiuni ale lanțului polipeptidic nu au nicio organizare spațială periodică regulată sunt desemnate ca dezordonate sau încurcătură statistică.

Toate aceste structuri apar spontan și automat datorită faptului că o anumită polipeptidă are o anumită secvență de aminoacizi, care este predeterminată genetic. elicele a și structurile b determină o anumită capacitate a proteinelor de a îndeplini funcții biologice specifice. Astfel, structura a-helidiană (a-keratina) este bine adaptată pentru a forma structuri de protecție externe - pene, păr, coarne, copite. Structura b promovează formarea de fire de mătase și pânză flexibile și inextensibile, iar conformația proteinei de colagen asigură rezistența ridicată la tracțiune necesară pentru tendoane. Prezența doar a elicelor a sau a structurilor b este caracteristică proteinelor filamentoase (fibrilare). În compoziția proteinelor globulare (sferice), conținutul de elice a și structurilor b și al regiunilor fără structură variază foarte mult. De exemplu: insulina este spiralizată 60%, enzima ribonuclează - 57%, lizozima proteică din ou de găină - 40%.

Structura terțiară. Structura terțiară se referă la modul în care un lanț polipeptidic este aranjat în spațiu într-un anumit volum.

Structura terțiară a proteinelor este formată prin plierea suplimentară a lanțului peptidic care conține o helix a, structuri b și regiuni aleatoare ale bobinei. Structura terțiară a unei proteine ​​se formează complet automat, spontan și complet predeterminată de structura primară și este direct legată de forma moleculei proteice, care poate fi diferită: de la sferică la filamentoasă. Forma unei molecule de proteină este caracterizată de un indicator precum gradul de asimetrie (raportul dintre axa lungă și cea scurtă). U fibrilare sau proteine ​​filamentoase, gradul de asimetrie este mai mare de 80. Cu un grad de asimetrie mai mic de 80, proteinele sunt clasificate ca globular. Majoritatea au un grad de asimetrie de 3-5, i.e. structura terțiară se caracterizează printr-o împachetare destul de densă a lanțului polipeptidic, care se apropie de forma unei bile.

În timpul formării proteinelor globulare, radicalii de aminoacizi hidrofobi nepolari sunt grupați în molecula proteică, în timp ce radicalii polari sunt orientați spre apă. La un moment dat, apare conformația stabilă cea mai favorabilă termodinamic a moleculei, un globul. În această formă, molecula proteică este caracterizată de energie liberă minimă. Conformația globului rezultat este influențată de factori precum pH-ul soluției, puterea ionică a soluției, precum și interacțiunea moleculelor proteice cu alte substanțe.

Principala forță motrice în apariția unei structuri tridimensionale este interacțiunea radicalilor de aminoacizi cu moleculele de apă.

Proteine ​​fibrilare.În timpul formării structurii terțiare, nu formează globule - lanțurile lor polipeptidice nu se pliază, ci rămân alungite sub formă de lanțuri liniare, grupându-se în fibre fibrile.

Desen – Structura fibrilei de colagen (fragment).

Recent, au apărut dovezi că procesul de formare a structurii terțiare nu este automat, ci este reglat și controlat de mecanisme moleculare speciale. Acest proces implică proteine ​​specifice - chaperone. Principalele lor funcții sunt capacitatea de a preveni formarea de bobine aleatoare nespecifice (haotice) din lanțul polipeptidic și de a asigura livrarea (transportul) lor către țintele subcelulare, creând condiții pentru finalizarea plierii moleculei proteice.

Stabilizarea structurii terțiare este asigurată datorită interacțiunilor necovalente dintre grupările atomice ale radicalilor laterali.

Figura 4 - Tipuri de legături care stabilizează structura terțiară a unei proteine

O) forțe electrostatice atracție între radicali care poartă grupări ionice încărcate opus (interacțiuni ion-ion), de exemplu, gruparea carboxil încărcată negativ (– COO –) a acidului aspartic și (NH 3 +) gruparea e-amino încărcată pozitiv a restului de lizină.

b) legături de hidrogenîntre grupările funcţionale ale radicalilor laterali. De exemplu, între gruparea OH a tirozinei și oxigenul carboxilic al acidului aspartic

V) interacțiuni hidrofobe sunt cauzate de forțele van der Waals dintre radicalii aminoacizi nepolari. (De exemplu, în grupuri
–CH 3 – alanină, valină etc.

G) interacțiuni dipol-dipol

d) legături disulfurice(–S–S–) între reziduurile de cisteină. Această legătură este foarte puternică și nu este prezentă în toate proteinele. Această legătură joacă un rol important în substanțele proteice din cereale și făină, deoarece influențează calitatea glutenului, proprietățile structurale și mecanice ale aluatului și, în consecință, calitatea produsului finit - pâine etc.

Un globul proteic nu este o structură absolut rigidă: în anumite limite, mișcările reversibile ale părților lanțului peptidic unele față de altele sunt posibile cu ruperea unui număr mic de legături slabe și formarea altora noi. Molecula pare să respire, să pulseze în diferitele sale părți. Aceste pulsații nu perturbă planul de conformație de bază al moleculei, la fel cum vibrațiile termice ale atomilor dintr-un cristal nu schimbă structura cristalului dacă temperatura nu este atât de ridicată încât să aibă loc topirea.

Abia după ce o moleculă proteică capătă o structură terțiară naturală, nativă, își manifestă activitatea funcțională specifică: catalitică, hormonală, antigenică etc. În timpul formării structurii terțiare are loc formarea de centri activi ai enzimelor, centre responsabili de integrarea proteinelor în complexul multienzimatic, centri responsabili de auto-asamblarea structurilor supramoleculare. Prin urmare, orice influențe (termice, fizice, mecanice, chimice) care conduc la distrugerea acestei conformații native a proteinei (ruperea legăturilor) sunt însoțite de pierderea parțială sau completă a proprietăților biologice ale proteinei.

Studiul structurilor chimice complete ale unor proteine ​​a arătat că în structura lor terțiară sunt identificate zone unde sunt concentrați radicalii de aminoacizi hidrofobi, iar lanțul polipeptidic este de fapt înfășurat în jurul miezului hidrofob. Mai mult, în unele cazuri, doi sau chiar trei nuclei hidrofobi sunt separați într-o moleculă de proteină, rezultând o structură cu 2 sau 3 nuclee. Acest tip de structură moleculară este caracteristic multor proteine ​​care au o funcție catalitică (ribonuclează, lizozimă etc.). O parte sau o regiune separată a unei molecule de proteine ​​care are un anumit grad de autonomie structurală și funcțională se numește domeniu. Un număr de enzime, de exemplu, au domenii separate de legare a substratului și de legare a coenzimei.

Din punct de vedere biologic, proteinele fibrilare joacă un rol foarte important legat de anatomia și fiziologia animalelor. La vertebrate, aceste proteine ​​reprezintă 1/3 din conținutul lor total. Un exemplu de proteine ​​fibrilare este fibroina proteică de mătase, care constă din mai multe lanțuri antiparalele cu o structură de foaie pliată. Proteina a-keratina conține 3-7 lanțuri. Colagenul are o structură complexă în care 3 lanțuri levogitoare identice sunt răsucite împreună pentru a forma un triplu helix dextrogiro. Această triplă helix este stabilizată de numeroase legături de hidrogen intermoleculare. Prezența aminoacizilor precum hidroxiprolina și hidroxilizina contribuie, de asemenea, la formarea legăturilor de hidrogen care stabilizează structura triplei helix. Toate proteinele fibrilare sunt slab solubile sau complet insolubile în apă, deoarece conțin mulți aminoacizi care conțin grupări R hidrofobe, insolubile în apă izoleucină, fenilalanină, valină, alanină, metionină. După o prelucrare specială, colagenul insolubil și nedigerabil este transformat într-un amestec de polipeptide solubil în gelatină, care este apoi utilizat în industria alimentară.

Proteine ​​globulare. Îndeplinește o varietate de funcții biologice. Ele îndeplinesc o funcție de transport, adică. transporta nutrienti, ioni anorganici, lipide etc. Hormonii, precum și componentele membranelor și ribozomilor, aparțin aceleiași clase de proteine. Toate enzimele sunt, de asemenea, proteine ​​globulare.

Structura cuaternară. Proteinele care conțin două sau mai multe lanțuri polipeptidice sunt numite proteine ​​oligomerice, se caracterizează prin prezența unei structuri cuaternare.

Figura - Scheme ale structurilor proteice terțiare (a) și cuaternare (b).

În proteinele oligomerice, fiecare dintre lanțurile polipeptidice este caracterizată prin structura sa primară, secundară și terțiară și este numită subunitate sau protomer. Lanțurile polipeptidice (protomeri) din astfel de proteine ​​pot fi fie aceleași, fie diferite. Proteinele oligomerice sunt numite omogene dacă protomerii lor sunt aceiași și eterogene dacă protomerii lor sunt diferiți. De exemplu, hemoglobina proteică este formată din 4 lanțuri: doi protomeri -a și doi -b. Enzima a-amilaza constă din 2 lanțuri polipeptidice identice. Structura cuaternară se referă la aranjamentul lanțurilor polipeptidice (protomeri) unul față de celălalt, adică metoda de stivuire și ambalare comună a acestora. În acest caz, protomerii interacționează între ei nu cu orice parte a suprafeței lor, ci cu o anumită zonă (suprafață de contact). Suprafețele de contact au un astfel de aranjament de grupări atomice între care apar legături de hidrogen, ionice și hidrofobe. În plus, geometria protomerilor favorizează și legătura lor. Protomerii se potrivesc împreună ca o cheie a unei încuietori. Astfel de suprafețe se numesc complementare. Fiecare protomer interacționează cu celălalt în mai multe puncte, făcând imposibilă legătura cu alte lanțuri polipeptidice sau proteine. Astfel de interacțiuni complementare ale moleculelor stau la baza tuturor proceselor biochimice din organism.

Monomerii aminoacizilor care formează polipeptidele se numesc reziduuri de aminoacizi. Un rest de aminoacid care are o grupare amino liberă se numește N-terminal și este scris în stânga lanțului peptidic, iar unul care are o grupare α-carboxil liberă se numește C-terminal și este scris în dreapta. Un lanț de atomi care se repetă –CH – CO – NH – dintr-un lanț polipeptidic se numește schelet peptidic.

Lanțul polipeptidic are următoarea formă generală:

unde R1, R2, R3,...Rn sunt radicali de aminoacizi care formează lanțul lateral.

Structura electronică și spațială a grupului de peptide joacă un rol important în manifestarea funcțiilor biologice ale peptidelor și proteinelor:

Prezența conjugării p-π în grupul peptidic duce la dubla legătură parțială a legăturii C–N Lungimea legăturii peptidice C–N este de 0,132 nm, iar lungimea legăturii N–C α este de 0,147 nm. Legătura simplă C-N din peptide este de aproximativ 40% o legătură dublă, iar legătura dublă C=O este de aproximativ 40% o legătură simplă. Această circumstanță duce la două consecințe importante:

1) gruparea imino (–NH–) a legăturii peptidice nu are o capacitate vizibil pronunțată de a îndepărta sau adăuga un proton;

2) nu există rotație liberă în jurul legăturii C–N.

Dubla legătură parțială a legăturii C–N înseamnă că gruparea peptidică este o porțiune plată a lanțului peptidic. Planurile grupurilor de peptide sunt situate într-un unghi unul față de celălalt:

Rotația este posibilă în jurul legăturilor C – C α și N – C α, deși limitată de mărimea și natura radicalilor, ceea ce permite lanțului polipeptidic să adopte diverse configurații.

Legătura peptidică este singura legătură covalentă prin care reziduurile de aminoacizi sunt conectate între ele, formând coloana vertebrală a moleculei proteice.

Legăturile peptidice sunt de obicei localizate în configurația trans, de exemplu. Atomii de carbon α sunt localizați pe părțile opuse ale legăturii peptidice. Ca urmare, radicalii laterali ai aminoacizilor sunt localizați în spațiu la cea mai îndepărtată distanță unul de celălalt.

Nomenclatura peptidelor

La denumirea unei polipeptide, sufixul - este adăugat la numele tuturor resturilor de aminoacizi, cu excepția ultimului. nămol, aminoacidul terminal are terminația - în. De exemplu, peptida met-asp-val-pro are numele complet metion nămol sparanghel nămol arborele nămol prol în.

Proprietățile acido-bazice ale peptidelor

Multe peptide scurte au fost obținute sub formă cristalină pură. Punctele lor de topire ridicate indică faptul că peptidele cristalizează din soluții neutre ca ioni dipolari. Deoarece niciuna dintre grupările α-carboxil și niciuna dintre grupările α-amino implicate în formarea legăturilor peptidice nu pot fi ionizate în intervalul de pH de la 0 la 14, proprietățile acido-bazice ale peptidelor sunt determinate de gruparea NH2 liberă. a restului N-terminal și a grupării carboxil libere a restului C-terminal al peptidei și a acelor grupări R care sunt capabile de ionizare. În lanțurile lungi de peptide, numărul de grupări R ionizate este de obicei mare în comparație cu cele două grupări ionizate de la resturile terminale ale peptidei. Prin urmare, pentru a caracteriza proprietățile acido-bazice ale peptidelor, vom lua în considerare peptidele scurte.

Gruparea α-amino liberă și gruparea carboxil terminală liberă din peptide sunt separate la o distanță mult mai mare decât în ​​aminoacizii simpli și, prin urmare, interacțiunile electrostatice dintre ele sunt slăbite. Valorile pK pentru grupările carboxil terminale din peptide sunt ușor mai mari, iar pentru grupările α-amino terminale ceva mai mici decât în ​​aminoacizii liberi corespunzători. Pentru grupele R din peptide scurte și în aminoacizii liberi corespunzători, valorile pK nu diferă în mod semnificativ.

Pentru a determina regiunea de pH în care poate fi localizat punctul izoelectric al peptidei scurte studiate, este suficient să se compare numărul de grupări amino libere și numărul de grupări carboxil libere, incluzând grupările N- și C-terminale. Dacă numărul de grupări amino depășește numărul de grupări carboxil, punctul izoelectric al peptidei se va afla în regiunea pH-ului alcalin, deoarece alcaliul este necesar pentru a preveni protonarea grupărilor amino. Dacă numărul de grupări carboxil depășește numărul de grupări amino, punctul izoelectric se va afla în regiunea pH-ului acid, deoarece un mediu acid suprimă disocierea grupărilor carboxil.

Aminoacizii dintr-un lanț polipeptidic sunt legați printr-o legătură amidă, care se formează între gruparea α-carboxil a unui aminoacid și gruparea α-amino a următorului aminoacid (Fig. 1). Legătura covalentă formată între aminoacizi se numește legătură peptidică. Atomii de oxigen și hidrogen ai grupului peptidic ocupă o poziție trans.

Orez. 1. Schema formării legăturilor peptidice.În fiecare proteină sau peptidă se pot distinge: N-terminal proteină sau peptidă având o grupare α-amino liberă (-NH2);

Capătul Cavând o grupare carboxil liberă (-COOH);

Coloana vertebrală peptidicăproteine ​​formate din fragmente repetate: -NH-CH-CO-; Radicali de aminoacizi(lanturi laterale) (R 1Şi R 2)- grupuri variabile.

Notarea prescurtată a unui lanț polipeptidic, precum și sinteza proteinelor în celule, începe în mod necesar cu capătul N-terminal și se termină cu capătul C-terminal:

Numele aminoacizilor incluși în peptidă și care formează legătura peptidică au terminațiile -il. De exemplu, tripeptida de mai sus este numită treonil-histidil-prolină.

Singura parte variabilă care distinge o proteină de toate celelalte este combinația de radicali (lanțuri laterale) de aminoacizi incluși în ea. Astfel, proprietățile și funcțiile individuale ale unei proteine ​​sunt determinate de structura și ordinea de alternanță a aminoacizilor din lanțul polipeptidic.

Lanțurile polipeptidice ale diferitelor proteine ​​din organism pot include de la câțiva aminoacizi la sute și mii de reziduuri de aminoacizi. Greutatea lor moleculară (masa molară) variază, de asemenea, foarte mult. Astfel, hormonul vasopresină este format din 9 aminoacizi, spun ei. masa 1070 kDa; insulina - din 51 de aminoacizi (în 2 lanțuri), mol. masa 5733 kDa; lizozimă - din 129 de aminoacizi (1 lanț), mol. masa 13.930 kDa; hemoglobină - din 574 de aminoacizi (4 lanțuri), mol. masa 64.500 kDa; colagen (tropocolagen) - aproximativ 1000 de aminoacizi (3 lanțuri), mol. masa ~130.000 kD.

Proprietățile și funcția unei proteine ​​depind de structura și ordinea de alternanță a aminoacizilor din lanț, modificarea compoziției aminoacizilor le poate schimba foarte mult. Astfel, 2 hormoni ai lobului posterior al glandei pituitare - oxitocina și vasopresina - sunt nanopeptide și diferă în 2 aminoacizi din 9 (la pozițiile 3 și 8):

Principalul efect biologic al oxitocinei este de a stimula contracția mușchilor netezi ai uterului în timpul nașterii, iar vasopresina determină reabsorbția apei în tubii renali (hormon antidiuretic) și are proprietăți vasoconstrictoare. Astfel, în ciuda marii asemănări structurale, activitatea fiziologică a acestor peptide și țesuturile țintă asupra cărora acționează diferă, adică. înlocuirea a doar 2 din 9 aminoacizi determină o schimbare semnificativă a funcției peptidei.

Uneori, o schimbare foarte mică în structura unei proteine ​​mari determină suprimarea activității acesteia. Astfel, enzima alcool dehidrogenaza, care descompune etanolul în ficatul uman, este formată din 500 de aminoacizi (în 4 lanțuri). Activitatea sa în rândul rezidenților din regiunea asiatică (Japonia, China etc.) este mult mai mică decât în ​​rândul locuitorilor Europei. Acest lucru se datorează faptului că în lanțul polipeptidic al enzimei, acidul glutamic este înlocuit cu lizină la poziția 487.

Interacțiunile dintre radicalii aminoacizi sunt de mare importanță în stabilizarea structurii spațiale a proteinelor se pot distinge 4 tipuri de legături chimice: hidrofobe, hidrogen, ionice, disulfurate.

Legături hidrofobe apar între radicalii hidrofobi nepolari (Fig. 2). Ele joacă un rol principal în formarea structurii terțiare a moleculei proteice.

Orez. 2. Interacțiuni hidrofobe între radicali

Legături de hidrogen- se formează între grupări de radicali polari (hidrofile) neîncărcate având un atom mobil de hidrogen și grupări cu atom electronegativ (-O sau -N-) (Fig. 3).

Legături ionice se formează între radicali ionogene polari (hidrofili) având grupări încărcate opus (Fig. 4).

Orez. 3. Legături de hidrogen între radicalii de aminoacizi

Orez. 4. Legătura ionică dintre radicalii de lizină și acid aspartic (A) și exemple de interacțiuni ionice (B)

Legătura disulfurică- covalent, format din două grupări sulfhidril (tiol) de radicali cisteină situate în locuri diferite ale lanțului polipeptidic (Fig. 5). Se găsește în proteine ​​precum insulina, receptorul de insulină, imunoglobulinele etc.

Legăturile disulfură stabilizează structura spațială a unui lanț polipeptidic sau leagă două lanțuri împreună (de exemplu, lanțurile A și B ale hormonului insulină) (Fig. 6).

Orez. 5. Formarea legăturii disulfurice.

Orez. 6. Legături disulfurice în molecula de insulină. Legături disulfurice: între reziduurile de cisteină din același lanț O(a), între lanțuri OŞi ÎN(b). Numerele indică poziția aminoacizilor în lanțurile polipeptidice.

Fiecare persoană este „construită” din proteine. Indiferent de sex, vârstă sau rasă. Iar unitatea structurală a tuturor proteinelor sunt aminoacizii, legați între ei printr-un tip special de legătură. Este atât de important încât și-a primit chiar și propriul nume - legătură peptidică.

Asociațiile de aminoacizi pot avea denumiri diferite în funcție de câte „blocuri de construcție” conțin. Dacă nu se reunesc mai mult de 10 aminoacizi, atunci acestea sunt peptide, dacă de la 10 la 40, atunci vorbim despre o polipeptidă, iar dacă există mai mult de patruzeci de cărămizi de aminoacizi, atunci aceasta este o proteină, o unitate structurală a corpul nostru.

Dacă vorbim despre teorie, structura unei legături peptidice este o legătură între gruparea α-amino (–NH 2) a unui aminoacid și gruparea α-carboxil (–COOH) a altuia. Astfel de reacții compuse sunt însoțite de eliberarea de molecule de apă. Pe acest principiu sunt construite toate proteinele și, prin urmare, fiecare persoană.

Dacă vorbim despre întreaga natură, atunci se găsesc în ea aproximativ 300 de aminoacizi. Cu toate acestea, proteinele constau din doar 20 de α-aminoacizi. Și în ciuda unui număr atât de mic dintre ele, există proteine ​​diferite, ceea ce se datorează ordinii diferite de aminoacizi din ele.

Proprietățile aminoacizilor înșiși sunt determinate de radicalul R. Poate fi un reziduu de acid gras și include un ciclu aromatic sau heterocicli. În funcție de ce aminoacizi cu care radicalii au format proteina, aceasta va prezenta anumite proprietăți fizice, precum și proprietăți chimice și funcții fiziologice pe care le va îndeplini în corpul uman.

Proprietățile unei legături peptidice

Proprietățile legăturii peptidice determină unicitatea acesteia. Printre acestea se numără:

Trebuie spus că dintre toți aminoacizii de care avem nevoie pentru viață, unii sunt sintetizați cu destul de mult succes chiar de corpul nostru.

Conform unei clasificări, aceștia sunt numiți aminoacizi neesențiali. Și există și altele 8 care nu pot apărea în corpul uman în niciun alt mod decât prin hrană. Iar al treilea grup este foarte mic, doar 3 denumiri: arginina, histidina si tirozina. În principiu, ele se formează aici, dar cantitatea este atât de mică încât este imposibil să faci fără ajutor din exterior. Au fost numite parțial de neînlocuit. Un fapt interesant este că plantele produc ele însele toți acești aminoacizi.

Rolul proteinelor în organism

Indiferent de organ sau țesut din corpul tău pe care îl numești, acesta va fi format din proteine. Ele fac parte din inimă, sânge, mușchi și rinichi. Oamenii au aproximativ cinci milioane de tipuri diferite, iar în masă acest lucru va fi exprimat în 15-20%.

Niciunul dintre procesele la om nu are loc fără participarea proteinelor. Acestea includ procesele metabolice, digestia alimentelor și procesele energetice. Cu ajutorul unei game largi de proteine, sistemul imunitar va putea, de asemenea, să protejeze în mod corespunzător organismul, iar carbohidrații, grăsimile, vitaminele și microelementele vor fi absorbite de persoană la nevoie.

Proteinele din corpul nostru sunt în mod constant „în mișcare”. Unele dintre ele se descompun în cărămizi de aminoacizi, altele sunt formate din aceleași cărămizi, formând structura organelor și țesuturilor. Atunci când consumați alimente, merită luat în considerare faptul că nu numai faptul consumului este important, ci și caracteristicile de calitate ale produselor. Majoritatea aminoacizilor, care provin în principal din hrana „greșită”, sunt pur și simplu excretați de la noi fără a fi reținuți. Și dacă multe proteine ​​deosebit de importante se pierd în acest fel, cum ar fi, de exemplu, insulina sau hemoglobina, atunci pierderile de sănătate pot fi ireparabile.

Unii aleg diete la modă bazate pe un aport insuficient de proteine. În primul rând, calciul începe să fie slab absorbit. Aceasta înseamnă că oasele devin fragile și va începe procesul de atrofie a țesutului muscular. Apoi, ceea ce este deosebit de neplăcut pentru fete, pielea începe să se decojească, unghiile se rupe în mod constant și părul cade în grădini.

Peptide– sunt compuși naturali sau sintetici, ale căror molecule sunt construite din reziduuri de aminoacizi legate între ele prin legături peptidice (punte peptidică), în esență legături amidice.

Moleculele peptidice pot conține o componentă non-aminoacid. Se numesc peptide cu până la 10 reziduuri de aminoacizi oligopeptide(dipeptide, tripeptide etc.) Peptidele care conțin mai mult de 10 până la 60 de resturi de aminoacizi sunt clasificate ca polipeptide. Se numesc polipeptide naturale cu o masă moleculară mai mare de 6000 daltoni proteine.

Nomenclatură

Restul de aminoacizi al unei peptide care poartă o grupare α-amino se numește N-Sfârşit, purtând o grupare -carboxil liberă – C-terminal. Numele peptidei constă dintr-o listă de nume banale de aminoacizi, începând cu cel N-terminal. În acest caz, sufixul „în” se schimbă în „sil” pentru toți aminoacizii, cu excepția celui C-terminal.

Exemple

Glicilalanină sau Gly-Ala

b) alanil-seril-aspargil-fenilalanil-glicină

sau Ala – Ser – Asp – Phe – Gly. Aici alanina este aminoacidul N-terminal, iar glutamina este aminoacidul C-terminal.

Clasificarea peptidelor

1. Omomer – hidroliza produce numai aminoacizi.

2. Heteromeric– în timpul hidrolizei, pe lângă α-aminoacizi, se formează componente non-aminoacizi, de exemplu:

a) glicopeptide;

b) nucleopeptide;

c) fosfopeptide.

Peptidele pot fi liniare sau ciclice. Se numesc peptide în care legăturile dintre resturile de aminoacizi sunt doar amidă (peptidă). omogen. Dacă, pe lângă gruparea amidă, există grupări ester, disulfură, se numesc peptide eterogen. Se numesc peptide heterodetice care conțin hidroxiaminoacizi peptolide. Se numesc peptide formate dintr-un aminoacid homopoliaminoacizi. Acele peptide care conțin regiuni identice care se repetă (din unul sau mai multe resturi de aminoacizi) sunt numite regulat. Se numesc peptide heteromerice și eterogene depsipeptide.

Structura unei legături peptidice

În amide, legătura carbon-azot este parțial dublă legată datorită conjugării p, a NPE-ului atomului de azot și a legăturii  a carbonilului (lungimea legăturii C-N: în amide - 0,132 nm, în amine - 0,147 nm), prin urmare gruparea amidă este plană și are configurație trans. Astfel, lanțul peptidic este o alternanță de fragmente plane ale grupării amidice și fragmente de radicali hidrocarburi ai aminoacizilor corespunzători. În aceasta din urmă, rotația în jurul legăturilor simple nu este dificilă, ducând la formarea diverșilor conformeri. Lanțurile lungi de peptide formează elice α și structuri β (asemănătoare cu proteinele).

Sinteza peptidelor

În timpul sintezei peptidelor, trebuie să se formeze o legătură peptidică între gruparea carboxil a unui aminoacid și gruparea amină a altui aminoacid. Din doi aminoacizi se pot forma două dipeptide:

Diagramele de mai sus sunt formale. Pentru a sintetiza, de exemplu, glicilalanina, este necesar să se efectueze modificări adecvate ale aminoacizilor de pornire (această sinteză nu este discutată în acest manual).