Желудком в медицине называется мышечный орган, полый внутри, который находится в левом подреберье человека. Он является резервуаром, в который поступает проглоченная пища, а также местом, где происходит её химическое переваривание. Средний объём пустого желудка человека составляет порядка 500 мл. После приёма пищи его объём увеличивается до 1000 мл. В исключительных случаях возможно растяжение желудка до 4000 мл.

Кроме двух вышеназванных функций желудок осуществляет всасывание и выполняет секрецию веществ, являющихся биологически активными.

Функции желудка

Современная медицина выделяет семь базовых функций желудка:

1. Эндокринная функция, выражающаяся в выработке ряда веществ, являющихся биологически активными и отдельных гормонов.
2. Защитная функция, иное наименование - функция бактерицидная. Желудок реализует её за счёт выработки соляной кислоты.
3. Экскреторная функция, которая усиливается при появлении у человека почечной недостаточности.
4. Выполнение всасывания некоторых веществ (сахар, соль, вода и т.п.).
5. Секреция фактора Касла (противоанемического). Она способствует всасыванию из пищи такого витамина, как В12.
6. Химическая обработка пищи, которая попала в желудок. Для этого используется вырабатываемый им желудочный сок. За 24 часа организм может выработать почти 1,5 литра желудочного сока, содержащего определённый процент HCl и несколько типов ферментов.
7. Пища накапливается в желудке, обрабатывается определённым образом, затем перемещается в кишечник.

Физиология

С физиологической точки зрения все функции, присущие желудку, подразделяются на моторные функции (считаются наиболее важными), выделительные, секреторные, всасывающие.

Функции секреторные

Данная функция напрямую увязана с выработкой желудочного сока. В чистом виде он представляет собой прозрачную жидкость, не имеющую цвета, которая содержит до 0,5% соляной кислоты. В сутки желудок вырабатывает в среднем порядка двух литров желудочного сока. В соке в достаточно больших количествах присутствуют ферменты - пепсин, и ряд других, менее важных.

Пепсин считается базовым ферментом, выделяемого желудком сока. Его главное назначение заключается в расщеплении белков, относящихся к питьевым. Наиболее эффективно данный фермент работает в кислых средах. При этом его активность весьма велика. Среднее количество пепсина определяется величиной 1 мг на миллилитр сока. Соответственно, суточная норма выработанного пепсина определяется значением в 2 грамма. Такое количество может быть использовано для того, чтобы в течение всего двух часов полностью переварить 100кг белка яиц. То есть, нормально функционирующий желудок за несколько часов (примерно 24) в состоянии переварить количество белка, многократно превышающее то, которое определено физиологическими потребностями организма.

Химозин у взрослого человека содержится в его желудочном соке в весьма незначительных количествах. Одним из присущих ему свойств является створаживание (образование из молока творога).

Кроме двух упомянутых выше веществ, сок содержит воду, а также широкий ассортимент минеральных солей.

Количество желудочного сока в организме человека и кислотность последнего являются величинами переменными. Изменения указанных показателей зависят от образа жизни человека, его возраста и т.п.

Такие показатели, как переваривающая сила, продолжительность выделения ЖС (желудочного сока) и его объёмы, в подавляющей степени зависят от качества и способа приготовления пищи. Максимальное количество, обладающее наивысшей эффективностью переработки, выделяется при употреблении в пищу мяса. Чуть меньше - на хлеб или рыбу. Ещё меньше - на молоко.

Немаловажную роль в процессе, задающем эффективность ЖС и объёмы его отделения, играет объём единовременно принятой пищи. Если человек переел, то способность сока к перевариванию пищи существенно падает, а это приводит к долговременным нарушениям пищеварения. Устранить проблему позволяет приём кефира.

Время переваривания и сроки нахождения пищи в желудке прямо увязаны со способом приготовления блюда и его химическим составом. Если человек здоров, то это время составляет 2 - 7 часов. Чем более грубая пища, тем дольше. Жирная пища находится в желудке порядка 9 часов. Быстрее всего выводится белковая и углеводная, особенно если употребляют её тёплой и в жидком виде.

Желудок здорового человека начинает вырабатывать ЖС уже от внешних возбудителей (визуальные и обонятельные), которые раздражают основные рецепторы.

Желудочная секреция, вырабатываемая организмом в ответ на раздражение употребляемой пищей внутренней полости рта, самостоятельно обеспечивать полное переваривание пищи не может. Именно поэтому, после того, как она попадёт в желудок и вступит в контакт со слизистой, последняя инициирует обильное выделение желудочного сока.

Если человек здоров, то его ЖС в состоянии уничтожать попавшие внутрь болезнетворные микробы. Но при существенно заниженном уровне кислотности, как в желудке, так и в тонкой кишке, скапливается большое количество микроорганизмов, инициирующих возникновение негативных процессов. Например, гниения или брожения, что снижает сопротивляемость организма к воздействию кишечных инфекций.

В соке постоянно содержится слизь, которая покрывает стенки желудка и его дно. В её состав входит большое количество различных неорганических веществ, ряда углеводов и белков. Данная слизь, кроме функций защитного характера, нейтрализует соляную кислоту, тем самым осуществляя её связывание. Также слизь способна понижать пептическую активность ЖС и вычленять витамины групп «С» и «В», защищая их при этом от разрушения.

Содержание соляной кислоты в желудочном соке является важнейшим индикатором здоровья желудка. О расстройстве, присущих ему секреторных функций, свидетельствует уменьшение, либо увеличение уровня последнего. Либо полная остановка выработки соляной кислоты желудком. Расстройство также может быть спровоцировано жвачкой, которую человек жуёт на голодный желудок. Понижение фиксируется в случае заболевания кишечника и ряда иных органов; самого желудка, а также при возникновении заболеваний, которые классифицируются как лихорадочные. Полное отсутствие в ЖС кислоты фиксируется в случае заболевания центральной нервной системы, которое приводит к торможению базовых секреций желудка.

Важную роль для правильного диагноза по указанным показателям играют методы испытаний, которые дают возможность определить истинную причину нарушения секреции. При этом используются специальные таблицы.

Функции моторные (двигательные)

Двигательная функция желудка считается более важной с точки зрения оказания воздействия, как на патологию, так и на физиологию собственно органов пищеварения.

В процессе реализации указанной функции выполняется перетирание поступившей в желудок пищи, её перемешивание и дальнейшее вытеснение в двенадцатиперстную кишку. Рассматриваемая функция осуществляется благодаря согласованной работе ряда его элементов и перистальтических сокращений.

Перистальтика - это наиболее важное слагаемое в двигательной деятельности. Она начинается в течение примерно 7 минут, считая с момента приёма пищи и повторяется с дискретностью в 21 секунду.

Всасывательные функции не срабатывают в отношении абсолютного большинства поступивших в желудок продуктов (если он здоров). Незначительному всасыванию подвергаются: бром, вода и ещё несколько элементов.

Экстректорные функции

Через слизистую выбрасывается ряд элементов, избыток которых выводится из крови. Очень важную роль для организма играет способность, присущая слизистой оболочке желудка - выделять из крови в полость ЖКТ белковые вещества. Они расщепляются имеющимися ферментами, затем вновь всасываются через тонкую кишку в кровь.

В пищеварительном тракте фермент пепсин отвечает за переваривание белков животного происхождения, а также злаковых, бобовых, молочных продуктов и помогает лучше усваивать организму витамин В9 или железо. При правильной работе он вырабатывается в клетках слизистой желудка, а при дефиците - назначают препараты, что содержат пепсин.

Что это за вещество?

Пепсин является основным ферментом пищеварительной систем класса эндопептидаз. Изначально энзим вырабатывается в виде пепсиногена , но под действием желудочного сока превращается в пепсин. Расщепляющий белки фермент поставляет аминокислоты всему организму, которые используются как источник энергии, а в желудке расщепляются только под воздействием ферментов. А также из них вырабатываются собственные белки, стенки клеток и другие вещества и структуры.

Классификация по видам

Таблица разновидности эндопептидаз:

Название группы	Ферменты желудка	Краткая характеристика	При каком уровне кислотности активны?
А	Уропепсин	Частично выводится через мочу и используется для анализа протеолитической активности желудочного сока	Гидролизует при 1,5-2 pH
С	Катепсин или гастриксин	Находится внутри клетки и режет пептидные связи	В гидролизе пепсин и гастриксин участвуют при рН 3,2-3,5
В	Парапепсин или желатиназа	Делит желатин и белки соединительных тканей	рН для пепсина не должен быть выше 5,6
D	Реннин или химоз	Фермент, участвующий в процессе расщепления молока с помощью кальция.	Действуют в нейтральной среде

Энзимы воздействуют на белок только в кислой среде. Катализаторы продуцируются железами, локализация которых - у стенок фундальной части желудка, место с самым низким уровнем рН. Гастриксин содержится во всех отделах желудка. Ферментами производится полное расщепление белков, и их продукт распада растворим в воде.

Это очень сложный химический процесс.

Активируется катализатор в желудке в кислой среде под влиянием соляной кислоты. Клетками слизистых оболочек органа происходит выработка профермента. Пепсиноген - функционально неактивная форма энзима, из которого получают пепсин. Там же выделяется и ингибитор - пепстатин, который необходим, чтобы секреция пепсина не выходила за пределы нормы. Как только пепсин попадает в кишечник, то его функция прекращается, но в процесс пищеварения вступают другие ферменты.

У мужчин выделение протеаз на 25% выше, чем у женщин.

Функции энзимов

Главные действия пепсина и других гидролаз заключаются в разрезании больших молекул белков на маленькие части. Выделяемые ферменты отвечают за дезагрегацию белка, расщепление альбумина, створаживание молока и растворение желатина. Протеолитическая активность значительно упрощает процесс гидролиза. Катализацию обеспечивают такие явления:

• Протеазное действие - расщепление белков на олиго- и полипептиды.
• Транспептидазная активность - олигопептиды делятся на аминокислоты и пептиды, что обеспечивает катепсин.
• Пептидазное воздействие - гидролиз полипептидов и аминокислот.

Что расщепляет?

Изучением этого вопроса занимается биохимия. Молекула белка - набор аминокислот, что соединяются друг с другом. Клетки организма самостоятельно не переваривают и не усваивают такой объем материала, поэтому функцию расщепления обеспечивают . В процессе переваривания белков пепсин выполняет функцию ножниц - режет пептидные связи. Начинается постепенное разрушение молекулы пептида пополам, потом каждая часть еще делится и еще, пока не образуется одна аминокислота. Из них строятся собственные мышечные и внутренние белки, а также ферменты, гормоны и другие вещества. В редких случаях из пептидов организм выделяет энергию для жизнедеятельности.

Легкоусвояемые и эффективные препараты.

Когда организм плохо переваривает пищу, рекомендовано употреблением медикаментов на основе пепсина и других энзимов. Фундальные железы желудка свиней вырабатывают ферменты, из которых изготавливается порошок и таблетки для медицинских целей. , диспепсия, ахилия или иные недуги с дефицитом пепсина- показание для применения пепсиносодержащихся лекарств. К таким средствам относится Pepsinum. Его перемешивают с сахарной пудрой. Он имеет специфический запах, кремовый оттенок и приятный вкус. Необходима доза в день - до полграмма разового приема внутрь. Употреблять от 2 до 3 раз до трапезы или во время. Когда фермент активен и действует, то он начинает расщеплять белки до полипептидов в пищеварительном тракте.

«Ацидин-Пепсин» - лекарство, которое состоит из двух ферментов в соотношении 1:4, что расщепляет белки и помогает отделять свободную соляную кислоту. Медикамент применяется при диспепсии, и анацидных гастритах. Употребление зависит от возрастной категории и веса пациента. Прием 3-4 раза за день, во время еды или после. Рекомендуется растворить в воде. А также для лучшего переваривания пищи можно потреблять: «Акидолпепсин», «Акипепсол», «Бетацид», «Пепсамин», «Пепсацид». А также ферменты помогают справиться с железом и другими элементами, если наблюдается их переизбыток.

По У. Г. Тейлору (Коротько Г. Ф. , 2007), в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

• Пепсин 1 (собственно пепсин) - максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
• Пепсин 2 - максимум активности при рН = 2,1.
• Пепсин 3 - максимум активности при рН = 2,4 - 2,8.
• Пепсин 5 («гастриксин») - максимум активности при рН = 2,8 - 3,4.
• Пепсин 7 - максимум активности при рН = 3,3 - 3,9.

Существует иная терминология: «пепсин-А» (собственно пепсин); «пепсин-B» (шифр КФ 3.4.23.2) имеет синонимы: «желатиназа» (gelatinase), «парапепсин I» (parapepsin I); «пепсин-C» (шифр КФ 3.4.23.3), синонимы: «гастриксин» (gastricsin), «парапепсин II» (parapepsin II).

Роль пепсина в пищеварении

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом , выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты . Пепсин действует только в кислой среде желудка и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.

Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20-35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином , максимальная). У женщин - на 25-30 % меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируется и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена . Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-концевого участка пепсиногена нескольких пептидов , один из которых играет роль ингибитора . Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как катализатор он обладает протеазным и пептидазным действием.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН < 6, достигая максимума при pH = 1,5-2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять ~50 кг яичного альбумина , створаживать ~100 000 л молока, растворять ~2000 л желатина .

Лекарственные препараты на основе пепсина

Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из слизистой оболочки желудка свиней . Выпускается в виде порошка (лат. pepsinum ) или в виде таблеток в смеси с ацидином (лат. асіdin-рерsini ), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие). АТС-код пепсина A09AA03. АТС-код комбинации пепсина с кислотосодержащими препаратами A09AC01.

При недостатке пепсина в организме (болезнь Менетрие и другие) назначается заместительная терапия пепсиносодержащими препаратами.

Пепсин (pepsinum)

Выпускается в смеси с сахарной пудрой. Белый или слегка желтоватый порошок сладкого вкуса со слабым своеобразным запахом.

Применение и дозы препарата . Внутрь по 0,2-0,5 г (детям от 0,05 до 0,3 г) 2-3 раза в день перед едой или во время еды, в порошках или в 1-3% растворе разведенной соляной кислоты .

Действие лекарства . Пепсин расщепляет белки до полипептидов , после воздействия пепсина начинается процесс переваривания белков в пищеварительном тракте.

Показания к применению . Ахилия , гипо- и анацидные гастриты , диспепсия .

Противопоказания, возможные побочные явления. Не установлены.

Хранение. В хорошо закупоренных банках, в прохладном (от + 2 до +15 °C), защищенном от света месте.

Ацидин-пепсин (асіdin-рерsini)

Показания к применению . Расстройства пищеварения при ахилии , гипо- и анацидных гастритах , диспепсии .

Форма выпуска . Таблетки по 0,5 и 0,25 г.

Применение и дозы препарата . Для взрослых: 1 таблетка по 0,5 г 3 - 4 раза в день. Для детей - от 1/4 таблетки (массой 0,25 г) до 1/2 таблетки (массой 0,5 г) в зависимости от возраста, 3 - 4 раза в день. Таблетки перед приемом растворяют в 1/4 - 1/2 стакана воды. Принимают во время или после еды.

Другие торговые наименования. Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin.

Сыроделие

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления сыров . Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов - химозина и пепсина.

Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка - казеина и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает незначительное число пептидных связей казеина), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105-106 аминокислотами (фенилаланин -метионин) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту - гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количе­ство белка остается в сгустке.

Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95% химозина и 5-10% пепсина. Но, для некоторых других сыров (сулугуни , брынза) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).

Мукорпепсин

Мукорпепсин (англ. mucorpepsin ) - протеолитический фермент класса гидролаз . Шифр КФ 3.4.23.23. Мукорпепсин получается из грибов Mucor pusilus и Мucor miehei . Применяется в пищевой промышленности в качестве заменителя сычужных ферментов животного происхождения.

На российском рынке встречается, как «Пепсин, микробиальный ренин, фермент для приготовления мягких и рассольных сыров» «растительного происхождения», японского производства, в котором в качестве молокосвёртывающего фермента используется мукорпепсин.

Добрый день, дорогие читатели! Наверное, вам приходилось встречаться с понятием «пепсин». И почему-то оно постоянно употребляется в связке с определением «говяжий». Хотя известно, что данный фермент применяется для изготовления сыров, в том числе, домашних.

Как эти биологически-лингвистические лабиринты распутать, сейчас я и постараюсь вам рассказать.

Сначала давайте разберемся с основными терминами.

Главное «действующее лицо» этой истории - сычужный фермент и его компоненты. Вырабатывается это вещество в желудках жвачных животных, а конкретнее - железами четвертого отдела желудка, который носит странное название «сычуг».

Это-то природное соединение и используется в качестве катализатора при производстве сыров. Двумя главными составляющими сычужного фермента являются пепсин и химозин. Назначение химозина - это первичное расщепление компонентов молока, в результате которого образуется нерастворимый белок казеин. Последний, в свою очередь, подвергается «разложению на множители» уже с помощью пепсина.

В итоге молоко разделяется на две фракции - творогообразную белковую массу и молочную сыворотку. Причем, белковая составляющая после контакта с двумя элементами сычужного фермента уже разбита на аминокислоты, которые легко перерабатываются организмом.

Главное, что нужно знать о функциях пепсина, это его способность помогать усваивать белок. Без него мы могли бы пить молоко ведрами, и не получать нужной порции столь важного для тканей «строительного» компонента.

Вот так история!

Историки уверяют: открытием того, что такое пепсин в твороге, мы обязаны арабским кочевникам. Понятно, что слова такого они не знали, да и заниматься предметно сыроварением им было просто недосуг. Как это нередко бывает в долгой и увлекательной биографии развития человеческого общества, все произошло случайно.

Передвигаясь по жаркой пустыне, странники везли с собой молоко. Тарой служили мешки, которые изготавливали из желудков домашнего скота. Спустя какое-то время пути, кочевники обнаруживали, что молоко свернулось, превратилось в сгусток, плавающий в полупрозрачной сыворотке.

Пристальному анализу эти компоненты и сам механизм створаживания молока подвергли лишь в сороковые годы прошлого столетия, тогда же появилось и понятие «говяжий пепсин». И до сего дня пепсин является натуральным веществом, его не производят искусственным путем.

Купить сычужный фермент можно и в аптеках, и в специализированных магазинах, выпускается он в виде жидкости или порошка. Применяется в кулинарии для придания мясным блюдам большей мягкости, а также для изготовления творога и сыра разных сортов.

Сыр-бор в подробностях

Зачем пепсин синтезируется в желудках домашнего скота и ряда других парнокопытных?

Изначально сычужный фермент был запрограммирован природой как помощь в расщеплении, усвоении молочного белка новорожденными телятами, ягнятами, козлятами и прочими детенышами жвачных животных. К тому же, он присутствует и в желудочном соке птиц.

Что касается другого компонента сычужного фермента, то есть химозина, то мы не станем вдаваться в детали химического анализа, но остановимся на очень важном моменте.

Чтобы запустить механизм его функционирования, требуется определенная среда: наличие в желудочном соке соляной кислоты, ионов кальция и pH (водородного показателя) меньше 5 единиц. Это надо учитывать, планируя и изготовление сыра в домашних условиях, и его употребление, грамотное смешивание с другими продуктами питания.

Помним, что если кислотность желудка мала, преобладает щелочная среда, то химозин в ней теряет активность, молоко и иные белковые продукты будут плохо усваиваться. Соответственно, не стоит есть домашний и промышленно произведенный сыр, скажем, вместе с лимонами или яблоками, ягодами, абрикосами и бананами, иными «щелочными» лакомствами.

Еще один совет: не стоит закваску готовить самостоятельно. Сложно рассчитать нужные пропорции кислотности, да и процесс может занять от 12 часов до суток. Если не угадаем с оптимальным уровнем кислотообразования, сыр потеряет нежный вкус. Если кислотность сбраживающего состава будет чрезмерно высокой, продукт приобретет горчинку, не всегда приятную на вкус.

В обратном случае наш сыр может быстро испортиться, так как в нем смогут развиваться болезнетворные бактерии.

Раздумывая, как сделать нежный домашний сыр, да еще и не слишком затратный по финансам, лучше выбрать вариант с применением готового говяжьего пепсина.

Говяжий пепсин на стадии подготовки тщательно очищается от жира и иных нерастворимых примесей. На выходе в готовом изделии таких примесей не должно быть более 3% от массы. Препарат изготавливается методом экстракции, затем идет стадия высаливания, итоговый момент - сублимационная сушка. Химозина в составе в среднем около 10%.

Процесс производства напоминает технологию выпуска медицинских препаратов и в идеале должен иметь столь же тщательный контроль на разных стадиях и на финальном этапе тестирования готовой продукции.

Сами себе сыроделы

Итак, мы решили, что предпочтем в наших кулинарных изысканиях пепсин промышленного изготовления. Он вызовет коагуляцию молока за какой-то час или даже чуть меньший отрезок времени, в зависимости от сорта и иных параметров исходного сырья.

Кстати, об экономичности домашнего сыроделия. Всего одного пакетика «магазинного» пепсина хватит на сбраживание 100 литров молока, а на выходе получим порядка 12 килограммов готовой продукции, вкуснейшего и полезного сыра.

Выбирая рецепт для сыра домашнего приготовления, обратите внимание, что если выберетесь за вариант сыроварения без применения пепсина, то для него не годится молоко с малым процентом жирности, а также ультрапастеризованное. Использование пепсина расширяет ассортимент вероятного исходного сырья. Здесь уже подойдут сорта с разной степенью жирности, даже порошковое при некоторой сноровке можно «укротить» и превратить в искомый сыр. Не подойдет только молоко с избытком консервантов.

Практика и производственного сыроделия, и любительских кулинарных экспериментов это с успехом доказывает. С покупным сычужным ферментом можно создавать шедевры: разные мягкие сыры, а также рассольные сорта, брынзу, творог в бесконечных вариациях добавочных компонентов, оттенков, «изюминок».

С говяжьим пепсином любое из этих компонентов меню истинного гурмана приобретает деликатную мягкость, ровную консистенцию без раздражающих комочков, твердых зерен. Да и пикантность вкусовых ощущений добавляется.

Один из вариантов приготовления сычужного сыра.

Растворяем в воде комнатной температуры пепсин, всыпаем его в молоко, подогретое до 35 градусов. Через полчаса или минут 40 увидим, что образовался сырный сгусток. Доводить до готовности на водяной бане при температуре около 40 градусов. Когда получим творог нужной консистенции, отфильтровываем массу, заворачиваем в полотно, отжимаем под прессом. По желанию можно добавить в еще мягкую массу дополнительные ингредиенты.

Наверняка, прочитав эту статью, я вас заинтересовала и одного рецепта для приготовления сыра в домашних условиях, вам будет маловато. Ведь так?

Что вы найдете в этой книге?

• рецепты блюд из домашних молочных продуктов. Такие блюда как сметана, сливочное масло, творог, сыр, кефир, йогурт, сливки, сыворотка.
• множество цветных фотографии;
• простые инструменты для приготовления;
• доступная теория по приготовлению блюд в домашних условиях.

Изучив эту книгу и претворив ее рецепты на своей кухне вы и ваша семья по-настоящему оцените вкус приготовленных блюд. Ведь они будут не только вкусными, но и полезными.

Заказать этого чудо-помощника вы можете здесь .

Статьи в тему:

Дорогие друзья, вот мы и «изготовили» домашний сыр с помощью этого особого компонента: говяжьего пепсина.

А если знаете или пробовали приготовить домашний сыр по другому рецепту — делитесь в комментариях. Мне будет интересно прочитать, а потом и попробовать его в деле.

На этом у меня все, до новых встреч!

белка в целом. Именно поэтому денатурированные нагреванием белки (т.е. подвергшиеся термообработке мясные и рыбные продукты, вареные яйца), а также белки, набухшие под действием соляной кислоты желудочного сока, перевариваются значительно эффективнее, чем белки нативные, хотя при этом их первичная структура остается одинаковой. Протеиназы , входящие в состав желудочного, поджелудочного и кишечного соков воздействуют на пептидные связи в различных участках полипептидных цепей. Поэтому, только в результате комбинированного воздействия всего комплекса протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта осуществляется гидролиз белков до конечных продуктов, представленных свободными аминокислотами , а также ди- и трипептидами , которые всасываются эпителиальными клетками тонкого кишечника.

Рис. 2.3 Схема, отражающая последовательные стадии расщепления белков до аминокислот, ди- и трипептидов в желудочно-кишечном тракте (Textbook of Biochemistry with clinical correlations, Devlin T.M. , (ed.), WILEY-LISS, 1993).

Таким образом, как показано на рис. 2.3, процесс переваривания белков может быть условно разделен на желудочную, панкреатическую и интестинальную фазы, в зависимости от участия тех или иных протеиназ, имеющих соответствующее происхождение.

Переваривание белков в желудке

Хорошо известно, что в полости рта белки никаким изменениям не подвергаются вследствие отсутствия в слюне протеолитических ферментов. Переваривание белков начинается в желудке. Выделяют три основных фактора, обеспечивающих инициацию процесса переваривания:

− стимуляция выделения гастрина присутствием белка пищи в желудке;

− в свою очередь гастрин обеспечивает секрецию обкладочными клетками слизистой желудка соляной кислоты ;

− секреция пепсиногена главными клетками слизистой желудка.

Желудочный сок характеризуется присутствием высокой концентрации HCl и, следовательно, низким значением рН (рН ≈ 2.0), а также наличием протеиназ семейства пепсина . Высокая кислотность содержимого желудка имеет чрезвычайно важное физиологическое и биохимическое значение:

− во-первых, сильно кислая среда обеспечивает набухание и денатурацию пищевых белков. При этом глобулярные белки утрачивают третичную структуру, вследствие чего внутренние петидные связи становятся доступными для действия протеиназ;

− во-вторых, присутствие соляной кислоты обеспечивает инициацию аутокаталитического процесса превращения пепсиногена в пепсин и создает оптимальные условия для проявления его протеолитической активности. Так, оптимальное значение pH желудочного сока для нормального функционирования пепсина человека составляет 1,5-2,5. При pH 5-6 пепсин практически не проявляет протеолитической активности.

− наконец, высокая концентрация соляной кислоты препятствует развитию

в полости желудка микрофлоры, действуя как антисептик, тем самым, предотвращая зарождение гнилостных процессов. Хорошо известно, что при гастритах, при недостаточной кислотности желудочного сока гнилостные процессы в желудке являются причиной появления у больных неприятного запаха изо рта.

В лабораторной клинической практике для тестирования состояния желудка обычно определяют как «свободную» соляную кислоту, так и общую кислотность желудочного сока. Для этого, определенный объем желудочного сока титруют 0,1 N раствором щелочи в присутствии индикаторов – фенолфталеина для определения общей кислотности и диметиламидоазобензола при определении свободной HCl. Область перехода окраски фенолфталеина лежит в пределах pH 8,2-10,0, что позволяет определить всю совокупность кисло реагирующих веществ (свободная HCl, кислота, связанная с белками, фосфаты, органические кислоты и др.) в желудочном соке.

Диметиламидоазобензол изменяет окраску в пределах значений pH 2,4-4,0. Эта область pH соответствует моменту нейтрализации щелочью практически всей свободной HCl. Кислотность желудочного сока выражают

в миллилитрах 0,1N раствора NaOH, расходуемого на титрование 100 мл сока – титрационных единицах .

При нормальной функции желудка общая кислотность колеблется обычно в пределах 40-60 титрационных единиц, а свободная соляная кислота

– 20-40 единиц.

В настоящее время разработаны беззондные методы определения кислотности желудочного сока. Суть этих методов состоит в использовании ионообменных смол с присоединенным хинином. При введении такой смолы

в полость желудка соляная кислота связывается с катионитом, вытесняя хинин, который всасывается в кровь и выводится из организма с мочой. По количеству выделившегося хинина судят о содержании HCl в желудочном соке.

Действие пепсина

Важнейшую роль в переваривании белков в желудке играет протеиназа – пепсин, который секретируется главными клетками слизистой желудка в каталитически неактивной форме – в виде пепсиногена . Активный пепсин образуется из предшественника – пепсиногена (мол. масса 40.000 дальтон) при удалении 44 аминокислотных остатков с N-конца белковой молекулы. Расщепление пептидной связи между аминокислотными остатками в положениях 44 и 45 в пепсиногене может происходить либо посредством автоактивации внутримолекулярной реакции гидролиза при рН ниже 5.0, либо в присутствии следов пепсина за счет автокатализа. Освобождающийся N-концевой пептид остается связанным с остальной частью молекулы фермента и действует как ингибитор пепсина при рН выше 2.0. Этот ингибирующий эффект устраняется либо при снижении рН до значений меньших 2.0, либо в результате дальнейшей деградации N- концевого пептида под действием пепсина. Далее образовавшийся пепсин активирует другие молекулы пепсиногена и весь процесс приобретает лавинообразный характер.

Пепсины являются уникальными белками хотя бы потому, что чрезвычайно устойчивы к действию кислот. Фактически эти протеиназы активны только в сильно кислой среде и не активны при нейтральном значении рН. Механизм катализа зависит от присутствия в активном центре фермента двух карбоксильных групп, принадлежащих двум остаткам аспарагиновой кислоты, причем одна карбоксильная группа находится в ионизованной форме, а другая в недиссоциированном состоянии. По этой причине пепсины относят к семейству карбоксипротеиназ . Характерной особенностью карбоксипротеиназ является их ингибирование пепстатином ,

который оказывает ингибирующее действие в очень низких концентрациях, порядка 10-10 М.

Основной желудочной протеиназой является пепсин А (мол. масса 33.000 дальтон), который преимущественно расщепляет пептидные связи,

образованные аминогруппами ароматических аминокислот – тирозина,

фенилаланина и триптофана, а также связи Ala-Ala и Ala-Ser. Нервнорефлекторные механизмы отделения желудочного сока и

регуляция желудочной секреции достаточно подробно рассматриваются в курсах физиологии. Тем не менее, необходимо остановиться на некоторых аспектах действия гуморальных факторов. К числу таких факторов относится гистамин , являющийся продуктом декарбоксилирования аминокислоты гистидина под действием гистидин-декарбоксилазы (рис. 2.4) и «пищеварительный» гормон гастрин , выполняющий наиболее важную роль в стимуляции секреции желудочного сока. Образование гастрина в слизистой оболочке привратника желудка и поступление его в кровь резко усиливается при поступлении в желудок пищи.

Рис. 2.4 Гистамин является продуктом декарбоксилирования аминокислоты гистидина под действием гистидин-декарбоксилазы

Сравнение активностей этих двух факторов показывает, что полипептид гастрин обладает в 500 раз более высокой способностью стимулировать функцию желудка, чем гистамин. Однако, при введении человеку даже 1 мг гистамина в кровь, обнаруживается интенсивное отделение желудочного сока. Подобная гистаминовая проба используется в лабораторной клинической практике для дифференциальной диагностики ахилий – патологических состояний, характеризующихся неспособностью желудка секретировать пепсин и HCl. Отсутствие секреции в ответ на введение гистамина свидетельствует об атрофическом изменении слизистой желудка. В ходе активации пепсина не весь пепсиноген принимает участие в этом процессе. Частично пепсиноген всасывается в кровь, доставляется в почки и переходит в состав мочи. Присутствующий в моче пепсиноген получил специальное название уропепсиногена. В клинических лабораториях, особенно в педиатрической практике, часто определяется активность уропепсиногена (уропепсина) для оценки функционального состояния и секреторной функции слизистой желудка у детей. При пониженной секреции желудочного сока и при наличии атрофических процессов активность уропепсина резко снижается, а при гиперсекреторных состояниях, например при язвенной болезни - повышается.

В клинической практике определяют также активность пепсина, особенно при отсутствии свободной HCl в желудочном соке. Это позволяет отличать анацидные состояния (отсутствие HCl при наличии пепсина) от истинных ахилий , при которых секреция желудка практически отсутствует.

Основными продуктами гидролиза белка под действием пепсина являются большие пептидные фрагменты и некоторое количество свободных аминокислот. Значение переваривания белков в желудке сводится, в первую очередь, к появлению пептидов и аминокислот, которые действуют в качестве стимуляторов синтеза и выброса холецистокинина . Поэтому пептиды, образованные в результате гидролитического расщепления пищевых белков под действием желудочных протеиназ, являются инструментом инициации панкреатической фазы переваривания белка.

Лекция № 3

Переваривание белков в тонком кишечнике. Активация панкреатических зимогенов

Как только кислое содержимое желудка попадает в тонкий кишечник, в нем под влиянием низкого pH начинается секреция гормона секретина , поступающего в кровь. Секретин , в свою очередь стимулирует выделение поджелудочной железой бикарбоната, что приводит к нейтрализации HCl желудочного сока. В результате pH резко возрастает от 1,5-2,5 до ~7,0. При нейтральном значении pH в тонком кишечнике продолжается переваривание белков под действием протеиназ поджелудочной железы. Секреция этих протеиназ стимулируется гормоном холецистокинином , продукция которого зависит от поступления в двенадцатиперстную кишку свободных аминокислот.

Пищеварительный сок поджелудочной железы содержит большое количество проэнзимов эндопептидаз и карбоксипептидаз . Эти зимогены активируются только после того, как попадут в просвет тонкого кишечника. Ключевым ферментом, ответственным за их активацию, является энтерокиназа – протеиназа, продуцируемая эпителиальными клетками двенадцатиперстной кишки. Энтерокиназа активирует панкреатический трипсиноген посредством отщепления гексапептида NH2 – Val – (Asp)4 – Lys с N-конца этого зимогена, превращая его тем самым в активный трипсин

Рис. 3.1 Схема, иллюстрирующая процесс активации трипсина под действием энтерокиназы.

Далее активный трипсин способен автокаталитически активировать другие молекулы трипсиногена. Более того, трипсин также действует на другие проэнзимы такие, как химотрипсиноген, проэластаза и прокарбоксипептидазы А и В (рис. 3.2). Поскольку трипсин играет роль общего мощного активатора панкреатических пищеварительных ферментов, в соке поджелудочной железы присутствует низкомолекулярный пептид,

действующий как ингибитор трипсина и предотвращающий преждевременную активацию тех незначительных количеств трипсина, которые могут оказаться в клетках поджелудочной железы или ее протоках.

Рис. 3.2 Схема, иллюстрирующая последовательность стадий секреции и активации панкреатических ферментов.

Субстратная специфичность трипсина, химотрипсина и эластазы – основных панкреатических эндопептидаз – указана в табл. 3.1. Панкреатические протеолитические ферменты активны только при значениях рН, близких к нейтральному, поэтому эффективность их каталитического действия зависит, как было указано выше, от секреции бикарбоната, нейтрализующего соляную кислоту желудочного сока. Перечисленные выше эндопептидазы относят к семейству сериновых протеиназ , содержащих в активных центрах специфический остаток серина (у химотрипсина это Ser-195), ответственный за протеолитическую активность ферментов. Характерной особенностью сериновых протеиназ является их способность необратимо ингибироваться при действии органических фторфосфатов , конкретнее, при взаимодействии остатка активного серина с диизопропилфторфосфатом (см. далее).

Полипептиды и олигопептиды, образованные в результате протеолиза под действием пепсина и панкреатических эндопептидаз, подвергаются дальнейшей деградации в просвете тонкого кишечника при участии карбоксипептидаз А и В. Эти белки являются металлоферментами, для проявления активности которых необходимо присутствие в активном центре атома Zn и, следовательно, механизм их действия должен отличаться от механизма катализа карбокси- и сериновых протеиназ.

В результате комбинированного действия панкреатических пептидаз образуются свободные аминокислоты и короткие пептиды, состоящие из 2-8 аминокислотных остатков. Пептиды, образующиеся на данной стадии переваривания пищевого белка, содержат до 60% аминного азота.

Участие пептидаз тонкого кишечника в расщеплении коротких пептидов

Поскольку секрет поджелудочной железы не содержит каких-либо заметных количеств аминопептидаз , окончательное переваривание олиго- и дипептидов зависит от функционирования ферментов щеточной каемки тонкого кишечника. Полостная поверхность плазматических мембран эпителиальных клеток кишечника особенно богата ферментами, проявляющими эндопептидазную и аминопептидазную активности, а также содержит дипептидазы с различной субстратной специфичностью. Конечными продуктами процесса пристеночного пищеварения являются свободные аминокислоты, ди- и трипептиды. Аминокислоты и короткие пептиды способны всасываться эпителиальными клетками при помощи специфических транспортных систем. Поступающие в энтероциты ди- и трипептиды гидролизуются в цитоплазме этих клеток до аминокислот и только после этого покидают клетки, направляясь в кровяное русло. Присутствие в цитоплазме эпителиальных клеток кишечника дипептидаз объясняет появление в воротной вене (после принятия пищи) практически только свободных аминокислот.

Фактическое отсутствие пептидов в крови ранее служило доказательством того, что при полостном пищеварении происходит полный гидролиз белков пищи до свободных аминокислот. Однако в настоящее время установлено, что большая часть аминного азота пищи всасывается в виде простейших пептидов, которые гидролизуются внутриклеточно. Исключение из этого общего правила составляют ди- и трипептиды, содержащие пролин или оксипролин , а также включающие необычные аминокислоты такие, как β -Аlа в карнозине (β -аланилгистидине) и ансерине [β -аланил (N2 -метил) гистидине], присутствующие в мясе цыплят.

Дипептиды карнозин и ансерин являются «плохими» субстратами для дипептидаз цитоплазмы энтероцитов и поэтому транспортируются в неизмененном виде из эпителиальных клеток кишечника в кровяное русло.