Svojstva strukture formiranja peptidnih veza. Struktura peptidne grupe. Karakteristike peptidne veze

Aminokiseline su u stanju da se povežu jedna s drugom preko veza koje se nazivaju peptidne veze, formirajući tako polimernu molekulu. Ako broj aminokiselina ne prelazi 10, onda se novi spoj naziva peptid; ako od 10 do 40 aminokiselina – polipeptid, ako više od 40 aminokiselina – proteina.

Peptidna veza je veza između α-karboksilne grupe jedne aminokiseline i α-amino grupe druge aminokiseline.

Formiranje peptidne veze

Ako je potrebno imenovati peptid, svim nazivima aminokiselina dodaje se sufiks “-yl”; samo posljednja aminokiselina zadržava naziv nepromijenjen. Na primjer, Alan mulj-ser mulj-triptof en ili γ-glutamin mulj-cistein mulj-glitz I n (inače se zove glutation).

Svojstva peptidne veze uključuju:

1. Koplanarnost

Svi atomi uključeni u peptidnu grupu nalaze se u istoj ravni, sa "H" i "O" atomima koji se nalaze na suprotnim stranama peptidne veze.

2. Transpozicija supstituenata

Radikali aminokiselina u odnosu na osu peptida C-N- priključci su na “različitim” stranama, u trans položaju.

3. Dva ekvivalentna oblika

Peptidna veza se nalazi u keto obliku i enolnom obliku.

4. Sposobnost formiranja vodoničnih veza.

Atomi kiseonika i vodonika uključeni u peptidnu grupu imaju sposobnost formiranja vodoničnih veza sa atomima kiseonika i vodonika drugih peptidnih grupa.

5. Peptidna veza ima delimično karakter dvostruke veze.

Dužina peptidne veze je kraća od jednostruke veze, kruta je struktura i rotacija oko nje je otežana. Ali pošto, pored peptidne veze, u proteinu postoje i druge veze, lanac aminokiselina je sposoban da se okreće oko glavne ose, što daje proteinima različite konformacije (prostorni raspored atoma).

Peptidna veza je snažna veza između fragmenata dvije aminokiseline, koja je u osnovi formiranja linearnih struktura proteina i peptida. U takvim molekulima svaka aminokiselina (osim terminalnih) povezana je s prethodnim i sljedećim.

U zavisnosti od broja jedinica, peptidne veze mogu stvarati dipeptide (sastoje se od dvije aminokiseline), tripeptide (od tri), tetrapeptide, pentapeptide itd. Kratki lanci (od 10 do 50 monomera) nazivaju se oligopeptidi, a dugi lanci tzv. polipeptidi i proteini (molekularna težina veća od 10 hiljada Da).

Karakteristike peptidne veze

Peptidna veza je kovalentna hemijsko jedinjenje između prvog atoma ugljika jedne aminokiseline i atoma dušika druge, što je rezultat interakcije alfa-karboksilne grupe (COOH) s alfa-amino grupom (NH2). U tom slučaju dolazi do nukleofilne zamjene OH-hidroksila amino grupom iz koje se odvaja vodonik. Kao rezultat, singl C-N veza i molekul vode.

Budući da tokom reakcije dolazi do gubitka nekih komponenti (OH grupe i atoma vodika), peptidne jedinice se više ne nazivaju aminokiselinama, već ostacima aminokiselina. Zbog činjenice da potonji sadrže 2 atoma ugljika, peptidni lanac izmjena S-S i C-N veze koje formiraju peptidnu kičmu. Na njegovim stranama nalaze se radikali aminokiselina. Udaljenost između atoma ugljika i dušika varira od 0,132 do 0,127 nm, što ukazuje na neizvjesnu vezu.

Peptidna veza je veoma jak tip hemijska interakcija. U standardnim biohemijskim uslovima koji odgovaraju ćelijskom okruženju, ne podleže samostalnom uništavanju.

Peptidnu vezu proteina i peptida karakteriše svojstvo koplanarnosti, budući da se svi atomi uključeni u njeno formiranje (C, N, O i H) nalaze u istoj ravni. Ovaj fenomen se objašnjava krutošću (tj. nemogućnošću rotacije elemenata oko veze) koja je rezultat rezonantne stabilizacije. Unutar lanca aminokiselina, između ravnina peptidnih grupa nalaze se atomi α-ugljika povezani s radikalima.

Tipovi konfiguracije

Ovisno o položaju alfa atoma ugljika u odnosu na peptidnu vezu, ova potonja može imati 2 konfiguracije:

"cis" (nalazi se na jednoj strani);
"trans" (nalazi se na različitim stranama).

Trans formu karakteriše veća stabilnost. Ponekad se konfiguracije karakteriziraju rasporedom radikala, koji ne mijenja suštinu, jer su povezani s alfa atomima ugljika.

Fenomen rezonancije

Posebnost peptidne veze je u tome što je 40% dvostruka i može se naći u tri oblika:

Ketol (0,132 nm) - C-N veza je stabilizirana i potpuno jednostruka.
Prijelazni ili mezomerni - srednji oblik, ima djelomično nedefiniran karakter.
Enol (0,127 nm) - peptidna veza postaje potpuno dvostruka, i priključak C-O- potpuno samac. U tom slučaju kisik dobiva djelomično negativan naboj, a atom vodika dobiva djelomično pozitivan naboj.

Ova karakteristika se naziva efektom rezonancije i objašnjava se delokalizacijom kovalentne veze između atoma ugljika i dušika. U ovom slučaju, hibridne sp 2 orbitale formiraju oblak elektrona koji se širi do atoma kiseonika.

Formiranje peptidne veze

Stvaranje peptidne veze je tipična reakcija polikondenzacije, koja je termodinamički nepovoljna. U prirodnim uslovima, ravnoteža se pomera ka slobodnim amino kiselinama, tako da je za sintezu potreban katalizator koji aktivira ili modifikuje karboksilnu grupu radi lakšeg uklanjanja hidroksilne grupe.

U živoj ćeliji do formiranja peptidne veze dolazi u centru za sintezu proteina, gdje specifični enzimi koji rade na trošenju energije iz visokoenergetskih veza djeluju kao katalizator.

Sadržaj:

Prednosti aminokiselina tokom treninga snage. Četiri grupe koje odražavaju formiranje strukture proteinske molekule.

Protein je polimerna molekula koja sadrži grupu monomera (tj. malih elemenata) - aminokiselina. Svojstva i djelovanje proteina zavise od toga koje aminokiseline čine sastav proteina, kao i od njihove izmjene. Ukupno se u ljudskom tijelu može naći dvadeset aminokiselina, koje se nalaze u različitim kombinacijama u proteinima različitog dizajna. Uobičajeno, sve komponente proteinske molekule mogu se smatrati slovima abecede, na kojima je zabilježena određena količina informacija. Samo riječ može označiti bilo koji predmet ili radnju, a skup aminokiselina može ukazivati na funkciju određenog proteina, njegove mogućnosti i efikasnost.

O pogodnostima

Napisane su stotine članaka i knjiga o karakteristikama i prednostima takvih korisnih elemenata. Zašto ne, jer oni zaista formiraju naše tijelo, sastavni su dio proteina i pomažu u razvoju u svakom pogledu. Glavna svojstva uključuju:

ubrzanje sinteze proteina. Prisustvo punog kompleksa aminokiselina u tijelu pomaže u stimulaciji proizvodnje inzulina i aktiviranju mTor. Zajedno, ovi mehanizmi pomažu u pokretanju rasta mišića;
izvor energije. Takve komponente prolaze kroz drugačiji metabolički put i razlikuju se po svojoj funkciji od ugljikohidrata. Kao rezultat, tijelo prima velike količine energije i puni se bazenom aminokiselina. Rezultat je da mišići rastu mnogo brže;
suzbijanje kataboličkih procesa. Uz njihovu pomoć možete zauvijek zaboraviti što znači uništavati vlastite mišiće, jer će tijelo uvijek imati materijala za izgradnju novih proteinskih molekula;
smanjenje masti. Korisna funkcija je što pomaže u stvaranju leptina, koji potiče najbrže sagorijevanje masnih naslaga. Sve ovo omogućava postizanje maksimalnog efekta.

Blagotvorno djelovanje aminokiselinskih grupa može uključivati i sudjelovanje u metabolizmu dušika u tijelu, obnavljanje oštećenih područja tkiva, osiguravanje metaboličkih procesa, potpuni oporavak mišića i snižavanje razine šećera u krvi. Osim toga, korisne akcije uključuju stimulaciju hormona rasta, povećanje izdržljivosti, obezbjeđivanje tijela potrebnom količinom energije, normalizaciju metaboličkih procesa, stimulaciju imunološkog sistema, normalizaciju procesa probave, zaštitu od zračenja itd.

Struktura

Hemičari razlikuju četiri glavne grupe koje odražavaju suštinu strukturne formacije molekula komponente koja je toliko neophodna i važna za ljudsko tijelo. Postoje samo četiri takve grupe i svaka od njih ima svoje karakteristike formiranja - primarnu, sekundarnu, tercijarnu i kvartarnu. Razmotrimo ove nijanse detaljnije:

Zaključak

Stoga smo ukratko pogledali kako aminokiseline formiraju element koji je toliko potreban ljudima.

Peptidna veza je veza između α-karboksilne grupe jedne aminokiseline i α-amino grupe druge aminokiseline.

Formiranje peptidne veze

Svojstva peptidne veze uključuju:

1. Koplanarnost

Svi atomi uključeni u peptidnu grupu nalaze se u istoj ravni, sa "H" i "O" atomima koji se nalaze na suprotnim stranama peptidne veze.

2. Transpozicija supstituenata

Radikali aminokiselina u odnosu na osu peptida C-N- priključci su na “različitim” stranama, u trans položaju.

3. Dva ekvivalentna oblika

Peptidna veza se nalazi u keto obliku i enolnom obliku.

4. Sposobnost formiranja vodoničnih veza.

Atomi kiseonika i vodonika uključeni u peptidnu grupu imaju sposobnost formiranja vodoničnih veza sa atomima kiseonika i vodonika drugih peptidnih grupa.

5. Peptidna veza ima delimično karakter dvostruke veze.

Aminokiseline u polipeptidnom lancu su povezane amidnom vezom, koja se formira između α-karboksilne grupe jedne amino kiseline i α-amino grupe sledeće amino kiseline (slika 1). Kovalentna veza nastala između aminokiselina naziva se peptidnu vezu. Atomi kiseonika i vodonika peptidne grupe zauzimaju trans poziciju.

Rice. 1. Šema formiranja peptidne veze.U svakom proteinu ili peptidu može se razlikovati: N-terminus protein ili peptid koji ima slobodnu α-amino grupu (-NH 2);

C-endima slobodnu karboksilnu grupu (-COOH);

Peptidna kičmaproteini koji se sastoje od fragmenata koji se ponavljaju: -NH-CH-CO-; Radikali aminokiselina(bočni lanci) (R 1 I R 2)- varijabilne grupe.

Skraćena oznaka polipeptidnog lanca, kao i sinteza proteina u ćelijama, nužno počinje sa N-krajem i završava se sa C-terminusom:

Imena aminokiselina uključenih u peptid i koje formiraju peptidnu vezu imaju završetke -il. Na primjer, tripeptid iznad se zove treonil-histidil-prolin.

Jedini varijabilni dio koji razlikuje jedan protein od svih ostalih je kombinacija radikala (bočnih lanaca) aminokiselina uključenih u njega. Dakle, pojedinačna svojstva i funkcije proteina su određene strukturom i redoslijedom izmjene aminokiselina u polipeptidnom lancu.

Polipeptidni lanci različitih proteina u tijelu mogu uključivati od nekoliko aminokiselina do stotina i hiljada aminokiselinskih ostataka. Njihova molekularne mase(mol. težina) takođe uveliko varira. Tako se, kažu, hormon vazopresin sastoji od 9 aminokiselina. masa 1070 kDa; insulin - od 51 aminokiseline (u 2 lanca), mol. masa 5733 kDa; lizozim - od 129 aminokiselina (1 lanac), mol. masa 13,930 kDa; hemoglobin - od 574 aminokiseline (4 lanca), mol. masa 64.500 kDa; kolagen (tropokolagen) - oko 1000 aminokiselina (3 lanca), mol. masa ~130,000 kD.

Svojstva i funkcija proteina ovise o strukturi i redoslijedu izmjenjivanja aminokiselina u lancu; promjena sastava aminokiselina može ih uvelike promijeniti. Dakle, 2 hormona zadnjeg režnja hipofize - oksitocin i vazopresin - su nanopeptidi i razlikuju se u 2 aminokiseline od 9 (na pozicijama 3 i 8):

Glavni biološki efekat oksitocina je da stimuliše kontrakciju glatkih mišića materice tokom porođaja, a vazopresin izaziva reapsorpciju vode u bubrežnim tubulima (antidiuretski hormon) i ima vazokonstriktorna svojstva. Dakle, uprkos velikoj strukturnoj sličnosti, fiziološka aktivnost ovih peptida i ciljnih tkiva na koje deluju se razlikuju, tj. Zamjena samo 2 od 9 aminokiselina uzrokuje značajnu promjenu u funkciji peptida.

Ponekad vrlo mala promjena u strukturi velikog proteina uzrokuje potiskivanje njegove aktivnosti. Dakle, enzim alkohol dehidrogenaza, koji razgrađuje etanol u ljudskoj jetri, sastoji se od 500 aminokiselina (u 4 lanca). Njegova aktivnost među stanovnicima azijske regije (Japan, Kina, itd.) je mnogo niža nego među stanovnicima Evrope. To je zbog činjenice da je u polipeptidnom lancu enzima glutaminska kiselina zamijenjena lizinom na poziciji 487.

Interakcije između radikala aminokiselina igraju veliki značaj u stabilizaciji prostorne strukture proteina mogu se razlikovati 4 tipa hemijske veze: hidrofobni, vodonik, jonski, disulfid.

Hidrofobne veze nastaju između nepolarnih hidrofobnih radikala (slika 2). Oni igraju vodeću ulogu u formiranju tercijarne strukture proteinske molekule.

Rice. 2. Hidrofobne interakcije između radikala

Vodikove veze- nastaju između polarnih (hidrofilnih) nenabijenih radikalnih grupa koje imaju mobilni atom vodika i grupa sa elektronegativnim atomom (-O ili -N-) (slika 3).

Jonske veze nastaju između polarnih (hidrofilnih) ionogenih radikala koji imaju suprotno nabijene grupe (slika 4).

Rice. 3. Vodikove veze između radikala aminokiselina

Rice. 4. Jonska veza između lizina i radikala asparaginske kiseline (A) i primjeri ionskih interakcija (B)

Disulfidna veza- kovalentna, formirana od dvije sulfhidrilne (tiolne) grupe cisteinskih radikala smještenih na različitim mjestima polipeptidnog lanca (slika 5). Nalazi se u proteinima kao što su insulin, insulinski receptor, imunoglobulini, itd.

Disulfidne veze stabilizuju prostornu strukturu jednog polipeptidnog lanca ili povezuju dva lanca zajedno (na primer, lanci A i B hormona insulina) (slika 6).

Rice. 5. Formiranje disulfidne veze.

Rice. 6. Disulfidne veze u molekulu insulina. Disulfidne veze: između cisteinskih ostataka istog lanca A(a), između lanaca A I IN(b). Brojevi označavaju položaj aminokiselina u polipeptidnim lancima.