Kako nastaje peptidna veza kod ljudi? Karakteristike peptidne veze Formiranje amidne veze vrši se zbog grupa

Peptidna veza je kovalentna po svojoj hemijskoj prirodi i daje visoku čvrstoću primarnoj strukturi proteinskog molekula. Budući da je element koji se ponavlja u polipeptidnom lancu i ima specifične strukturne karakteristike, peptidna veza utiče ne samo na oblik primarne strukture, već i na više nivoe organizacije polipeptidnog lanca.

L. Pauling i R. Corey dali su veliki doprinos proučavanju strukture proteinskog molekula. Primetivši da proteinski molekul sadrži najviše peptidnih veza, oni su bili prvi koji su sproveli mukotrpna rendgenska istraživanja ove veze. Proučavali smo dužine veza, uglove pod kojima se atomi nalaze i smjer atoma u odnosu na vezu. Na osnovu istraživanja utvrđene su sljedeće glavne karakteristike peptidne veze.

1. Četiri atoma peptidne veze (C, O, N, H) i dva vezana
atomi a-ugljika leže u istoj ravni. R i H grupe atoma a-ugljika leže izvan ove ravni.

2. O i H atomi peptidne veze i dva atoma a-ugljika, kao i R-grupe, imaju trans orijentaciju u odnosu na peptidnu vezu.

3. Dužina C–N veze, jednaka 1,32 Å, je srednja između dužine dvostruke kovalentne veze (1,21 Å) i jednostruke kovalentne veze (1,47 Å). Iz toga slijedi da je C–N veza djelomično nezasićena. Time se stvaraju preduslovi da dođe do tautomernih preuređivanja na dvostrukoj vezi sa formiranjem enolnog oblika, tj. peptidna veza može postojati u obliku keto-enola.

Rotacija oko –C=N– veze je teška i svi atomi uključeni u peptidnu grupu imaju planarnu trans konfiguraciju. Cis konfiguracija je energetski nepovoljnija i nalazi se samo u nekim cikličkim peptidima. Svaki planarni peptidni fragment sadrži dvije veze s a-atomima ugljika koji mogu rotirati.

Postoji vrlo bliska veza između primarne strukture proteina i njegove funkcije u datom organizmu. Da bi protein izvršio svoju inherentnu funkciju, potrebna je vrlo specifična sekvenca aminokiselina u polipeptidnom lancu ovog proteina. Ova specifična sekvenca aminokiselina, kvalitativni i kvantitativni sastav je fiksiran genetski (DNK→RNA→protein). Svaki protein karakterizira specifična sekvenca aminokiselina koja zamjenjuje barem jednu aminokiselinu u proteinu dovodi ne samo do strukturnih preuređivanja, već i do promjena u fizičko-hemijskim svojstvima i biološkim funkcijama. Postojeća primarna struktura predodređuje naknadne (sekundarne, tercijarne, kvartarne) strukture. Na primjer, crvena krvna zrnca zdravih ljudi sadrže protein zvan hemoglobin s određenim nizom aminokiselina. Mali dio ljudi ima urođenu abnormalnost u strukturi hemoglobina: njihova crvena krvna zrnca sadrže hemoglobin, koji u jednom položaju sadrži aminokiselinu valin (hidrofobna, nepolarna) umjesto glutaminske kiseline (nabijena, polarna). Takav hemoglobin se značajno razlikuje u fizičko-hemijskim i biološkim svojstvima od normalnog. Pojava hidrofobne aminokiseline dovodi do pojave "ljepljivog" hidrofobnog kontakta (crvena krvna zrnca se ne kreću dobro u krvnim žilama), do promjene oblika crvenih krvnih zrnaca (od bikonkavnog do polumjesecnog) , kao i na pogoršanje prijenosa kisika itd. Djeca rođena s ovom anomalijom umiru u ranom djetinjstvu od anemije srpastih stanica.

Sveobuhvatni dokazi u prilog tvrdnji da je biološka aktivnost određena sekvencom aminokiselina dobijeni su nakon vještačke sinteze enzima ribonukleaze (Merrifield). Sintetizovani polipeptid sa istom sekvencom aminokiselina kao prirodni enzim imao je istu enzimsku aktivnost.

Istraživanja posljednjih decenija su pokazala da je primarna struktura fiksirana genetski, tj. redoslijed aminokiselina u polipeptidnom lancu određen je genetskim kodom DNK i, zauzvrat, određuje sekundarne, tercijarne i kvarterne strukture proteinskog molekula i njegovu opću konformaciju. Prvi protein čija je primarna struktura utvrđena bio je protein hormon inzulin (sadrži 51 aminokiselinu). To je 1953. godine uradio Frederick Sanger. Do danas je dešifrovana primarna struktura više od deset hiljada proteina, ali to je vrlo mali broj s obzirom da u prirodi postoji oko 10 12 proteina. Kao rezultat slobodne rotacije, polipeptidni lanci su u stanju da se uvijaju (savijaju) u različite strukture.

Sekundarna struktura. Sekundarna struktura proteinske molekule odnosi se na način na koji je polipeptidni lanac raspoređen u prostoru. Sekundarna struktura proteinske molekule nastaje kao rezultat jedne ili druge vrste slobodne rotacije oko veza koje povezuju atome ugljika u polipeptidnom lancu. u prostoru u različite strukture.

Tri glavne vrste strukture nalaze se u prirodnim polipeptidnim lancima:

- a-helix;

- β-struktura (presavijeni list);

- statistička zavrzlama.

Smatra se da je najvjerovatniji tip strukture globularnih proteina α-heliks Uvijanje se događa u smjeru kazaljke na satu (desna spirala), što je zbog L-aminokiselinskog sastava prirodnih proteina. Pokretačka snaga u nastanku α-heliksa je sposobnost aminokiselina da formiraju vodonične veze. R grupe aminokiselina usmjerene su prema van od centralne ose a-helices. dipoli >C=O i >N–H susednih peptidnih veza su orijentisani optimalno za dipolnu interakciju, formirajući tako ekstenzivni sistem intramolekularnih kooperativnih vodoničnih veza koje stabilizuju a-heliks.

Visina heliksa (jedan puni okret) od 5,4Å uključuje 3,6 aminokiselinskih ostataka.

Slika 2 – Struktura i parametri a-heliksa proteina

Svaki protein karakteriše određeni stepen spiralnosti njegovog polipeptidnog lanca

Spiralna struktura može biti poremećena zbog dva faktora:

1) prisustvo prolinskog ostatka u lancu čija ciklična struktura dovodi do prekida u polipeptidnom lancu - nema –NH 2 grupe, pa je formiranje vodonične veze unutar lanca nemoguće;

2) ako se u polipeptidnom lancu nalazi mnogo aminokiselinskih ostataka u nizu koji imaju pozitivan naboj (lizin, arginin) ili negativan naboj (glutaminska, asparaginska kiselina), u ovom slučaju dolazi do snažnog međusobnog odbijanja slično nabijenih grupa (– COO– ili –NH 3 +) značajno nadmašuje stabilizacijski uticaj vodoničnih veza u a-helices.

Drugi tip konfiguracije polipeptidnog lanca koji se nalazi u kosi, svili, mišićima i drugim fibrilarnim proteinima naziva se β-strukture ili presavijeni list. Struktura presavijenog lista je takođe stabilizovana vodoničnim vezama između istih dipola –NH...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные

polipeptidni lanci koji su identično usmjereni ili antiparalelni,

koji su ojačani zbog vodoničnih veza između ovih lanaca. Takve strukture nazivaju se b-presavijeni listovi (slika 2).

Slika 3 – b-struktura polipeptidnih lanaca

a-Helix i presavijeni listovi su uređene strukture; imaju pravilan raspored aminokiselinskih ostataka u prostoru. Neki regioni polipeptidnog lanca nemaju nikakvu pravilnu periodičnu prostornu organizaciju oni su označeni kao neuređeni ili statistička zavrzlama.

Sve ove strukture nastaju spontano i automatski zbog činjenice da dati polipeptid ima određenu sekvencu aminokiselina, koja je genetski predodređena. a-helike i b-strukture određuju određenu sposobnost proteina da obavljaju specifične biološke funkcije. Dakle, a-helikalna struktura (a-keratin) je dobro prilagođena za formiranje vanjskih zaštitnih struktura - perja, dlake, rogova, kopita. B-struktura potiče formiranje fleksibilnih i nerastezljivih niti svile i mreže, a konformacija proteina kolagena osigurava visoku vlačnu čvrstoću potrebnu za tetive. Prisustvo samo a-heliksa ili b-struktura karakteristično je za filamentne (fibrilarne) proteine. U sastavu globularnih (sferičnih) proteina, sadržaj a-heliksa i b-struktura i besstrukturnih regija uvelike varira. Na primjer: inzulin je spiraliziran 60%, enzim ribonukleaza - 57%, lizozim proteina pilećeg jajeta - 40%.

Tercijarna struktura. Tercijarna struktura se odnosi na način na koji je polipeptidni lanac raspoređen u prostoru u određenom volumenu.

Tercijarna struktura proteina se formira dodatnim savijanjem peptidnog lanca koji sadrži a-heliks, b-strukture i nasumične regije zavojnice. Tercijarna struktura proteina formira se potpuno automatski, spontano i potpuno unaprijed određena primarnom strukturom i direktno je povezana s oblikom proteinske molekule, koji može biti različit: od sfernog do filamentoznog. Oblik proteinske molekule karakterizira takav pokazatelj kao što je stupanj asimetrije (omjer duge i kratke ose). U fibrilar ili filamentozni proteini, stepen asimetrije je veći od 80. Sa stepenom asimetrije manjim od 80, proteini se klasifikuju kao globularni. Većina njih ima stepen asimetrije od 3-5, tj. tercijarnu strukturu karakteriše prilično gusto pakovanje polipeptidnog lanca, približava se obliku lopte.

Tokom formiranja globularnih proteina, nepolarni hidrofobni radikali aminokiselina se grupišu unutar proteinskog molekula, dok su polarni radikali orijentisani prema vodi. U nekom trenutku se pojavljuje termodinamički najpovoljnija stabilna konformacija molekule, globula. U ovom obliku, proteinski molekul karakterizira minimalna slobodna energija. Na konformaciju rezultirajuće globule utiču faktori kao što su pH rastvora, jonska snaga rastvora, kao i interakcija proteinskih molekula sa drugim supstancama.

Glavna pokretačka snaga u nastanku trodimenzionalne strukture je interakcija radikala aminokiselina s molekulima vode.

Fibrilarni proteini. Tokom formiranja tercijarne strukture, oni ne formiraju globule - njihovi polipeptidni lanci se ne savijaju, već ostaju izduženi u obliku linearnih lanaca, grupirajući se u vlakna vlakana.

Crtanje – Struktura kolagenog fibrila (fragmenta).

Nedavno su se pojavili dokazi da proces formiranja tercijarne strukture nije automatski, već je reguliran i kontroliran posebnim molekularnim mehanizmima. Ovaj proces uključuje specifične proteine - šaperone. Njihove glavne funkcije su sposobnost da spriječe stvaranje nespecifičnih (haotičnih) nasumičnih zavojnica iz polipeptidnog lanca, te da osiguraju njihovu isporuku (transport) do subcelularnih ciljeva, stvarajući uvjete za završetak savijanja proteinske molekule.

Stabilizacija tercijarne strukture je osigurana zbog nekovalentnih interakcija između atomskih grupa bočnih radikala.

Slika 4 – Tipovi veza koje stabilizuju tercijarnu strukturu proteina

A) elektrostatičke sile privlačnost između radikala koji nose suprotno nabijene jonske grupe (interakcije jona-jona), na primjer, negativno nabijenu karboksilnu grupu (– COO –) asparaginske kiseline i (NH 3 +) pozitivno nabijenu e-amino grupu lizinskog ostatka.

b) vodonične veze između funkcionalnih grupa bočnih radikala. Na primjer, između OH grupe tirozina i karboksilnog kisika asparaginske kiseline

V) hidrofobne interakcije uzrokovane su van der Waalsovim silama između nepolarnih radikala aminokiselina. (Na primjer, u grupama
–CH 3 – alanin, valin itd.

G) dipol-dipol interakcije

d) disulfidne veze(–S–S–) između cisteinskih ostataka. Ova veza je veoma jaka i nije prisutna u svim proteinima. Ova veza igra važnu ulogu u proteinskim supstancama žitarica i brašna, jer utiče na kvalitet glutena, strukturna i mehanička svojstva tijesta i shodno tome na kvalitetu gotovog proizvoda – kruha i dr.

Proteinska globula nije apsolutno kruta struktura: u određenim granicama moguća su reverzibilna kretanja dijelova peptidnog lanca u odnosu jedan prema drugome s prekidom malog broja slabih veza i stvaranjem novih. Čini se da molekul diše, pulsira u svojim različitim dijelovima. Ove pulsacije ne remete osnovni konformacioni plan molekula, kao što toplotne vibracije atoma u kristalu ne menjaju strukturu kristala ako temperatura nije toliko visoka da dođe do topljenja.

Tek nakon što proteinski molekul stekne prirodnu, nativnu tercijarnu strukturu, pokazuje svoju specifičnu funkcionalnu aktivnost: katalitičku, hormonalnu, antigensku, itd. U toku formiranja tercijarne strukture dolazi do formiranja aktivnih centara enzima, centara odgovornih za integraciju proteina u multienzimski kompleks, centara odgovornih za samosastavljanje supramolekularnih struktura. Stoga, svaki utjecaj (toplinski, fizički, mehanički, kemijski) koji dovede do razaranja ove prirodne konformacije proteina (prekidanje veza) je praćen djelomičnim ili potpunim gubitkom bioloških svojstava proteina.

Proučavanje kompletnih hemijskih struktura nekih proteina pokazalo je da su u njihovoj tercijarnoj strukturi identifikovane zone gde su koncentrisani hidrofobni aminokiselinski radikali, a polipeptidni lanac je zapravo omotan oko hidrofobnog jezgra. Štaviše, u nekim slučajevima, dva ili čak tri hidrofobna jezgra su odvojena u proteinskom molekulu, što rezultira 2- ili 3-nuklearnom strukturom. Ovakav tip molekularne strukture karakterističan je za mnoge proteine koji imaju katalitičku funkciju (ribonukleaza, lizozim itd.). Odvojeni dio ili regija proteinske molekule koja ima određeni stepen strukturne i funkcionalne autonomije naziva se domena. Brojni enzimi, na primjer, imaju odvojene domene za vezivanje supstrata i za koenzime.

Biološki, fibrilarni proteini igraju vrlo važnu ulogu u anatomiji i fiziologiji životinja. Kod kičmenjaka ovi proteini čine 1/3 njihovog ukupnog sadržaja. Primjer fibrilarnih proteina je fibroin proteina svile, koji se sastoji od nekoliko antiparalelnih lanaca sa strukturom presavijenog lista. Protein a-keratin sadrži od 3-7 lanaca. Kolagen ima složenu strukturu u kojoj su 3 identična levorotatorna lanca upletena zajedno da formiraju desnorotatornu trostruku spiralu. Ova trostruka spirala je stabilizirana brojnim međumolekularnim vodikovim vezama. Prisustvo aminokiselina kao što su hidroksiprolin i hidroksilizin također doprinosi stvaranju vodoničnih veza koje stabiliziraju strukturu trostrukog heliksa. Svi fibrilarni proteini su slabo topljivi ili potpuno netopivi u vodi, jer sadrže mnoge aminokiseline koje sadrže hidrofobne, u vodi netopive R-grupe izoleucin, fenilalanin, valin, alanin, metionin. Nakon posebne obrade, nerastvorljivi i neprobavljivi kolagen se pretvara u želatino-topivu polipeptidnu smjesu, koja se potom koristi u prehrambenoj industriji.

Globularni proteini. Obavlja razne biološke funkcije. Obavljaju transportnu funkciju, tj. transport nutrijenata, neorganskih jona, lipida, itd. Hormoni, kao i komponente membrana i ribozoma, pripadaju istoj klasi proteina. Svi enzimi su takođe globularni proteini.

Kvartarna struktura. Proteini koji sadrže dva ili više polipeptidnih lanaca nazivaju se oligomerni proteini, karakteriše ih prisustvo kvartarne strukture.

Slika - Šeme tercijarne (a) i kvartarne (b) strukture proteina

U oligomernim proteinima, svaki od polipeptidnih lanaca karakterizira njegova primarna, sekundarna i tercijarna struktura, i naziva se podjedinica ili protomer. Polipeptidni lanci (protomeri) u takvim proteinima mogu biti ili isti ili različiti. Oligomerni proteini se nazivaju homogeni ako su im protomeri isti i heterogeni ako su im protomeri različiti. Na primjer, protein hemoglobin se sastoji od 4 lanca: dva -a i dva -b protomera. Enzim a-amilaza se sastoji od 2 identična polipeptidna lanca. Kvartarna struktura se odnosi na raspored polipeptidnih lanaca (protomera) jedan u odnosu na drugi, tj. način njihovog zajedničkog slaganja i pakovanja. U ovom slučaju, protomeri međusobno djeluju ne bilo kojim dijelom svoje površine, već određenim područjem (kontaktna površina). Kontaktne površine imaju takav raspored atomskih grupa između kojih nastaju vodikove, ionske i hidrofobne veze. Osim toga, geometrija protomera također pogoduje njihovoj povezanosti. Protomeri se uklapaju kao ključ od brave. Takve površine se nazivaju komplementarne. Svaki protomer stupa u interakciju s drugim na više tačaka, čineći povezivanje s drugim polipeptidnim lancima ili proteinima nemoguće. Takve komplementarne interakcije molekula su u osnovi svih biohemijskih procesa u tijelu.

Svaka osoba je „sagrađena“ od proteina. Bez obzira na spol, godine ili rasu. A strukturna jedinica svih proteina su aminokiseline, međusobno povezane posebnom vrstom veze. Toliko je važna da je čak dobila i svoje ime - peptidna veza.

Asocijacije aminokiselina mogu imati različita imena ovisno o tome koliko "građevnih blokova" sadrže. Ako se ne spoji više od 10 aminokiselina, onda su to peptidi, ako od 10 do 40, onda govorimo o polipeptidu, a ako ima više od četrdeset aminokiselina, onda je to protein, strukturna jedinica naše tijelo.

Ako govorimo o teoriji, struktura peptidne veze je veza između α-amino grupe (–NH 2) jedne amino kiseline i α-karboksilne (–COOH) grupe druge. Takve složene reakcije su praćene oslobađanjem molekula vode. Na ovom principu su izgrađeni svi proteini, a samim tim i svaka osoba.

Ako govorimo o cijeloj prirodi, onda se u njoj nalazi oko 300 aminokiselina. Međutim, proteini se sastoje od samo 20 α-amino kiselina. I uprkos tako malom broju njih, postoje različiti proteini, što je posledica različitog reda aminokiselina u njima.

Osobine samih aminokiselina su određene radikalom R. To može biti ostatak masne kiseline i uključivati aromatični prsten ili heterocikle. U zavisnosti od kojih aminokiselina sa kojim radikali formiraju protein, pokazat će određena fizička svojstva, kao i hemijska svojstva i fiziološke funkcije koje će obavljati u ljudskom tijelu.

Osobine peptidne veze

Svojstva peptidne veze određuju njenu jedinstvenost. Među njima su:

Mora se reći da od svih aminokiselina koje su nam potrebne za život, neke naše tijelo prilično uspješno sintetizira.

Prema jednoj klasifikaciji, nazivaju se neesencijalnim aminokiselinama. A postoji i 8 drugih koji ne mogu nastati u ljudskom tijelu na bilo koji drugi način osim putem hrane. A treća grupa je vrlo mala, samo 3 imena: arginin, histidin i tirozin. U principu, oni se formiraju ovdje, ali količina je toliko mala da je nemoguće bez pomoći izvana. Nazivali su ih djelimično nezamjenjivim. Zanimljiva je činjenica da biljke same proizvode sve ove aminokiseline.

Uloga proteina u organizmu

Koji god organ ili tkivo u svom tijelu da nazovete, ono će biti napravljeno od proteina. Oni su dio srca, krvi, mišića i bubrega. Ljudi ih imaju oko pet miliona različitih vrsta, a po masi će to biti izraženo u 15-20%.

Nijedan od procesa kod ljudi se ne odvija bez učešća proteina. To uključuje metaboličke procese, probavu hrane i energetske procese. Uz pomoć širokog spektra proteina, imuni sistem će moći pravilno da zaštiti organizam, a ugljene hidrate, masti, vitamine i mikroelemente će osoba apsorbovati po potrebi.

Proteini u našem tijelu su stalno "u pokretu". Neki od njih se raspadaju u aminokiselinske cigle, drugi se formiraju od istih cigli, formirajući strukturu organa i tkiva. Kada jedete hranu, vrijedi uzeti u obzir da nije važna samo činjenica potrošnje, već i kvalitetne karakteristike proizvoda. Većina aminokiselina, koje uglavnom dolaze iz “pogrešne” hrane, jednostavno se izlučuju iz nas, a da se ne zadržavaju. A ako se na taj način izgube mnogi posebno važni proteini, kao što su, na primjer, inzulin ili hemoglobin, onda zdravstveni gubici mogu biti nenadoknadivi.

Neki biraju modnu dijetu na osnovu nedovoljnog unosa proteina. Prije svega, kalcij se počinje slabo apsorbirati. To znači da kosti postaju lomljive i počinje proces atrofije mišićnog tkiva. Tada, što je posebno neugodno za djevojčice, koža počinje da se ljušti, nokti se stalno lome, a kosa opada u grudvicama.

Proteini, njihov sadržaj u živoj tvari i molekularna težina

Proteini, njihova struktura i svojstva

Od organskih supstanci žive materije, proteina ili proteina (od grč. protoss– glavni, primarni). Organizmi koji trenutno žive na Zemlji sadrže oko 1 bilion tona proteina. Od mase, na primjer, životinjske ćelije, proteini čine 10-18%, tj. pola suhe težine ćelije.

Svaka ćelija sadrži najmanje nekoliko hiljada proteinskih molekula.

Proteini su polimeri visoke molekularne težine (makromolekule) sa molekulskom težinom od 6 hiljada do 1 milion i više. U poređenju sa molekulima alkohola ili organskih kiselina, proteini izgledaju kao divovi. Dakle, molekularna težina inzulina je 5700, albumina jajeta je 36.000, miozina je 500.000.

Proteini sadrže atome C, H, O, N, S, P, a ponekad i Fe, Cu i Zn. Da bi se razjasnila hemijska struktura proteina, nije dovoljno poznavanje njihovog elementarnog sastava. Na primjer, empirijska formula hemoglobina - C 3032 H 4816 O 872 S 8 Fe 4 - ne govori ništa o prirodi rasporeda atoma u molekulu. Potrebno je detaljnije upoznati strukturne karakteristike proteinskih molekula.

2. Proteini su neperiodični polimeri. Struktura i svojstva aminokiselina

Po svojoj hemijskoj prirodi, proteini su neperiodični polimeri. Monomeri proteinskih molekula su aminokiseline. Generalno, aminokiselinom se može nazvati bilo koje jedinjenje koje sadrži i amino grupu (–NH 2) i grupu organskih kiselina – karboksilnu grupu (–COOH). Broj mogućih aminokiselina je vrlo velik, ali proteini formiraju samo 20 tzv. zlatnih, ili standardnih, aminokiselina (od toga 8 su esencijalne, jer se ne sintetiziraju u životinjama i ljudima). Kombinacija ovih 20 aminokiselina daje svu raznolikost proteina. Nakon što se molekula proteina sastavi, neki ostaci aminokiselina u njegovom sastavu mogu biti podvrgnuti hemijskim promjenama, tako da se u "zrelim" proteinima može naći do 30 različitih aminokiselinskih ostataka (ali svi proteini su u početku izgrađeni od samo 20!).

Ćelija sadrži slobodne aminokiseline koje čine bazen aminokiselina, zbog čega dolazi do sinteze novih proteina. Ovaj fond se popunjava aminokiselinama koje neprestano ulaze u ćeliju zbog razgradnje proteina hrane probavnim enzimima ili razgradnje vlastitih rezervnih proteina. Ovisno o sastavu aminokiselina, proteini mogu biti potpuni, koji sadrže cijeli set aminokiselina, i nekompletni, kojima nedostaju neke aminokiseline.

Opća formula aminokiselina prikazana je na slici. Na lijevoj strani formule je amino grupa –NH 2, a na vrhu je karboksilna grupa –COOH. –NH 2 grupa ima bazična svojstva, –COOH grupa ima kisela svojstva. Dakle, aminokiseline su amfoterna jedinjenja koja kombinuju svojstva kiseline i baze.

Aminokiseline se razlikuju po radikalima (R), koji mogu biti različita jedinjenja. To rezultira širokim spektrom aminokiselina.

Amfoterna svojstva aminokiselina određuju njihovu sposobnost međusobne interakcije. Dvije aminokiseline se spajaju reakcijom kondenzacije u jednu molekulu uspostavljanjem veze između ugljika kiselog i dušika baznih grupa, oslobađajući molekul vode.

Veza prikazana na lijevoj strani se zove peptid(iz grčkog pepsis– varenje). Ovaj termin nas podsjeća da ovu vezu hidrolizira probavni enzim želučanog soka pepsin. Priroda peptidne veze je kovalentna.

Kombinacija dvije aminokiseline naziva se dipeptid, tri - tripeptid, itd. Primjer tripeptida je protein glutation, koji se sastoji od ostataka glicina, cisteina i glutaminske kiseline. Nalazi se u svim živim ćelijama (naročito ga ima mnogo u klicama pšeničnog zrna i kvasca) i aktivno je uključen u metabolizam.

Glutation

U osnovi, proteini koji čine žive organizme uključuju stotine i hiljade aminokiselina (najčešće od 100 do 300), zbog čega se nazivaju polipeptidi. Aminokiseline u proteinskom polipeptidnom lancu nazivaju se aminokiselinskim ostacima.

Peptidi se razlikuju po broju ( n), priroda, red ili sekvenca njegovih aminokiselinskih ostataka. Mogu se uporediti sa riječima različite dužine koje su napisane abecedom koja se sastoji od 20 slova. Od 20 aminokiselina, teoretski se može dobiti 1020 mogućih varijanti lanca, od kojih svaka ima dužinu od najmanje 10 aminokiselinskih ostataka. Proteini izolovani iz živih organizama formirani su od stotina, a ponekad i hiljada ostataka aminokiselina. Ovo je izvor beskonačne raznolikosti proteinskih molekula, što je važan preduvjet za evolucijski proces.

Sadržaj:

Prednosti aminokiselina tokom treninga snage. Četiri grupe koje odražavaju formiranje strukture proteinske molekule.

Protein je polimerna molekula koja sadrži grupu monomera (tj. malih elemenata) - aminokiselina. Svojstva i djelovanje proteina zavise od toga koje aminokiseline čine sastav proteina, kao i od njihove izmjene. Ukupno se u ljudskom tijelu može naći dvadeset aminokiselina, koje se nalaze u različitim kombinacijama u proteinima različitog dizajna. Uobičajeno, sve komponente proteinske molekule mogu se smatrati slovima abecede, na kojima je zabilježena određena količina informacija. Samo riječ može označiti bilo koji predmet ili radnju, a skup aminokiselina može ukazivati na funkciju određenog proteina, njegove mogućnosti i efikasnost.

O pogodnostima

Napisane su stotine članaka i knjiga o karakteristikama i prednostima takvih korisnih elemenata. Zašto ne, jer oni zaista formiraju naše tijelo, sastavni su dio proteina i pomažu u razvoju u svakom pogledu. Glavna svojstva uključuju:

ubrzanje sinteze proteina. Prisustvo punog kompleksa aminokiselina u tijelu pomaže u stimulaciji proizvodnje inzulina i aktiviranju mTor. Zajedno, ovi mehanizmi pomažu u pokretanju rasta mišića;
izvor energije. Takve komponente prolaze kroz drugačiji metabolički put i razlikuju se po svojoj funkciji od ugljikohidrata. Kao rezultat, tijelo prima velike količine energije i puni se bazenom aminokiselina. Rezultat je da mišići rastu mnogo brže;
suzbijanje kataboličkih procesa. Uz njihovu pomoć možete zauvijek zaboraviti što znači uništavati vlastite mišiće, jer će tijelo uvijek imati materijala za izgradnju novih proteinskih molekula;
smanjenje masti. Korisna funkcija je što pomaže u stvaranju leptina, koji potiče najbrže sagorijevanje masnih naslaga. Sve ovo omogućava postizanje maksimalnog efekta.

Blagotvorno djelovanje aminokiselinskih grupa može uključivati i sudjelovanje u metabolizmu dušika u tijelu, obnavljanje oštećenih područja tkiva, osiguravanje metaboličkih procesa, potpuni oporavak mišića i snižavanje razine šećera u krvi.

Osim toga, korisne akcije uključuju stimulaciju hormona rasta, povećanje izdržljivosti, obezbjeđivanje tijela potrebnom količinom energije, normalizaciju metaboličkih procesa, stimulaciju imunološkog sistema, normalizaciju procesa probave, zaštitu od zračenja itd.

Struktura

Hemičari razlikuju četiri glavne grupe koje odražavaju suštinu strukturne formacije molekula komponente koja je toliko neophodna i važna za ljudsko tijelo. Postoje samo četiri takve grupe i svaka od njih ima svoje karakteristike formiranja - primarnu, sekundarnu, tercijarnu i kvartarnu. Razmotrimo ove nijanse detaljnije. α-Aminokiseline mogu biti kovalentno povezane jedna s drugom pomoću peptidne veze. Karboksilna grupa jedne aminokiseline kovalentno je vezana za amino grupu druge aminokiseline. U ovom slučaju, R- CO-NH

-R veza, koja se zove peptidna veza. U ovom slučaju, molekul vode se odvaja. Uz pomoć peptidnih veza, od aminokiselina nastaju proteini i peptidi. Zovu se peptidi koji sadrže do 10 aminokiselina oligopeptidi. Često naziv takvih molekula ukazuje na broj aminokiselina uključenih u oligopeptid: tripeptid, pentapeptid, oktapeptid, itd. Zovu se peptidi koji sadrže više od 10 aminokiselina"polipeptidi" a polipeptidi koji se sastoje od više od 50 aminokiselinskih ostataka obično se nazivaju proteini. Monomeri aminokiselina koji čine proteine nazivaju se"aminokiselinski ostaci".

Aminokiselinski ostatak koji ima slobodnu amino grupu naziva se N-terminal i piše se na lijevoj strani, a onaj koji ima slobodnu C-karboksilnu grupu naziva se C-terminal i piše se na desnoj strani. Peptidi se pišu i čitaju sa N-kraja.

Veza između α-ugljičnog atoma i α-amino grupe ili α-karboksilne grupe je slobodno rotirajuća (iako ograničena veličinom i prirodom radikala), omogućavajući polipeptidnom lancu da usvoji različite konfiguracije. Peptidne veze se obično nalaze u trans konfiguraciji, tj. Atomi α-ugljika nalaze se na suprotnim stranama peptidne veze. Kao rezultat toga, bočni radikali aminokiselina nalaze se na najdaljoj udaljenosti jedan od drugog u svemiru. Peptidne veze su veoma jake i jesu.

Ljudsko tijelo proizvodi mnoge peptide koji učestvuju u regulaciji različitih bioloških procesa i imaju visoku fiziološku aktivnost. To su brojni hormoni - oksitocin (9 aminokiselinskih ostataka), vazopresin (9), bradikinin (9) koji reguliše vaskularni tonus, tiroidni hormoni (3), antibiotici - gramicidin, peptidi sa analgetskim dejstvom (enkefalini (5) i endorfini i drugi opioidni peptidi). Analgetski efekat ovih peptida je stotinama puta veći od analgetskog efekta morfijuma;

Primjena aminokiselina na osnovu svojstava.

Aminokiseline, uglavnom α-aminokiseline, neophodne su za sintezu proteina u živim organizmima. Ljudi i životinje dobijaju aminokiseline neophodne za to u obliku hrane koja sadrži različite proteine. Potonje se u probavnom traktu dijele na pojedinačne aminokiseline, iz kojih se potom sintetiziraju proteini karakteristični za određeni organizam. Neke aminokiseline se koriste u medicinske svrhe. Mnoge aminokiseline se koriste za ishranu životinja.

Derivati aminokiselina koriste se za sintezu vlakana, kao što je najlon.

Pitanja za samokontrolu

· Napišite elektronsku strukturu dušika i vodonika.

· Napišite elektronsku i strukturnu formulu amonijaka.

· Šta je ugljikovodični radikal?

· Koje ugljovodonične radikale poznajete?

· Zamijenite jedan vodonik u molekulu amonijaka metilnim radikalom.

· Šta mislite da je ova veza i kako se zove?

· Koju ćete supstancu dobiti ako preostale atome vodika zamijenite ugljovodoničnim radikalima, na primjer, metil radikalima?

· Kako će se promijeniti svojstva nastalih jedinjenja?

· Odredi formulu organske supstance ako je poznato da je njena gustina pare za vodonik 22,5, maseni udio ugljenika 0,533, maseni udio vodonika 0,156 i maseni udio dušika 0,311. (Odgovor: C 2 H 7 N.)

· Udžbenik G.E.Rudzitis, F.G.Feldman. Strana 173, br. 6, 7.

ü Šta je kiselina?

ü Šta je funkcionalna grupa?

ü Koje funkcionalne grupe pamtite?

ü Šta je amino grupa?

ü Koja svojstva ima amino grupa?

ü Koja svojstva ima kiselina?

ü Šta mislite koju će reakciju dati molekul koji sadrži kiselu i bazičnu grupu?

ü TEST

Opcija 1.

1) Aminokiseline uključuju funkcionalne grupe:

a) -NH2 i –OH

b) -NH2 i –SON

c) -NH2 i –COOH

d) -OH i –COOH

2. Aminokiseline se mogu smatrati derivatima:

a) alkeni;

b) alkoholi;

c) karboksilne kiseline;

d) ugljeni hidrati.

3. Reakcije aminokiselina

a) polimerizacija;

b) polikondenzacija;

c) neutralizacija.

4. Veza između aminokiselina u polimeru:

a) vodonik;

b) jonski;

c) peptid.

5. Esencijalne aminokiseline su...

Opcija 2.

1. Opća formula aminokiselina:

a) R-CH2 (NH2)-COOH;

2. U rastvoru aminokiselina, medijum

a) alkalne;

b) neutralan;

c) kiselo.

3. Aminokiseline mogu međusobno komunicirati i formirati:

a) ugljeni hidrati;

b) nukleinske kiseline;

c) polipeptide;

d) skrob.

4. Aminokiseline su...

a) organske baze;

b) kiseline

c) organska amfoterna jedinjenja.

5. Aminokiseline se koriste u...

ü Od kojih neorganskih supstanci se može dobiti aminosirćetna kiselina? Napišite odgovarajuće jednačine reakcija.

ü Zadatak. Odredite formulu aminokiseline ako su maseni udjeli ugljika, vodonika, kisika i dušika jednaki: 48%, 9,34%, 42,67% i 18,67%. Napišite sve moguće strukturne formule i imenujte ih.

PLAN ČASA br. 16

disciplina: hemija.

Predmet: Vjeverice.

Svrha lekcije: Proučite primarne, sekundarne, tercijarne strukture proteina. Hemijska svojstva proteina: sagorevanje, denaturacija, hidroliza, reakcije boje. Biološke funkcije proteina.

Planirani rezultati

Predmet: formiranje ideja o mjestu hemije u savremenoj naučnoj slici svijeta; razumijevanje uloge hemije u oblikovanju čovjekovih horizonata i funkcionalne pismenosti za rješavanje praktičnih problema;

metasubjekt: korištenje različitih vrsta kognitivnih aktivnosti i osnovnih intelektualnih operacija (postavka problema, formulisanje hipoteza, analiza i sinteza, poređenje, generalizacija, sistematizacija, identifikacija uzročno-posledičnih veza, traženje analoga, formulisanje zaključaka) do riješiti problem;

Lično: osećaj ponosa i poštovanja prema istoriji i dostignućima domaće hemijske nauke; hemijski kompetentno ponašanje u profesionalnim aktivnostima i kod kuće pri rukovanju hemikalijama, materijalima i procesima;

Standardno vrijeme: 2 sata

Vrsta lekcije: Predavanje.

Plan lekcije:

Oprema: Udžbenik.

književnost:

1. Hemija 10. razred: udžbenik. za opšte obrazovanje organizacije sa pril. po elektronu Mediji (DVD) / G.E. Rudžitis, F.G. Feldman. – M.: Obrazovanje, 2014. -208 str.: ilustr.

2. Hemija za struke i tehničke specijalnosti: udžbenik za studente. institucije prof. obrazovanje / O.S. Gabrielyan, I.G. Ostroumov. – 5. izd., izbrisano. – M.: Izdavački centar „Akademija“, 2017. – 272 str., sa bojama. ill.

Učitelj: Tubaltseva Yu.N.

Tema 16. PROTEINI.

1. Proteini. Primarne, sekundarne, tercijarne strukture proteina.

2. Hemijska svojstva proteina: sagorijevanje, denaturacija, hidroliza, reakcije boje.

3. Biološke funkcije proteina.

1) Vjeverice. Primarne, sekundarne, tercijarne strukture proteina.

1 – Sastav proteina: C – 54%, O – 23%, H – 7%, N – 17%, S – 2% i ostali: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn

Godine 1903. njemački naučnik E.G. Fischer predložio je peptidnu teoriju, koja je postala ključ za tajnu strukture proteina. Fischer je predložio da su proteini polimeri aminokiselinskih ostataka povezanih NH-CO peptidnom vezom. Ideju da su proteini polimerne formacije izrazio je još 1888. godine ruski naučnik A.Ya.

2 - Proteini – IUD – proteini

“Protos” na grčkom znači “primarni, najvažniji”. Proteini su prirodni polimeri koji se sastoje od AA.

Mr (albumin)=36000

Mr (miozin)=150000

Mr (hemoglobin)=68000

Mr (kolagen)=350000

Mr (fibrinogen)=450000

Formula mliječnih proteina - kazein C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21

Proteini su prirodna prirodna jedinjenja visoke molekularne težine (biopolimeri), izgrađena od alfa aminokiselina povezanih posebnom peptidnom vezom.

Proteini sadrže 20 različitih aminokiselina, što znači da postoji veliki izbor proteina sa različitim kombinacijama aminokiselina. Kao što možemo formirati beskonačan broj riječi od 33 slova abecede, možemo formirati beskonačan broj proteina od 20 aminokiselina. U ljudskom tijelu postoji do 100.000 proteina.

Broj aminokiselinskih ostataka uključenih u molekule je različit: insulin - 51, mioglobin - 140. Stoga je M r proteina od 10.000 do nekoliko miliona.

4 - Proteini se dijele na proteine (jednostavne bjelančevine) i proteide (složene bjelančevine).

20 AK-a su „građevinski blokovi“ proteinske zgrade, kombinujući ih u različitim redosledima, možete izgraditi bezbroj različitih supstanci sa veoma različitim svojstvima. Hemičari pokušavaju dešifrirati strukturu divovskih proteinskih molekula. Ovaj zadatak je vrlo težak: priroda pažljivo skriva "nacrte" prema kojima su te čestice građene.

Godine 1888. ruski biohemičar A.Ya. Danilevsky je istakao da proteinski molekuli sadrže ponavljajuće peptidne grupe –C–N– atoma

5 - Početkom dvadesetog veka, nemački naučnik E. Fišer i drugi istraživači uspeli su da sintetišu jedinjenja u molekule koji su uključivali 18 ostataka različitih AA povezanih peptidnim vezama.

Primarna struktura proteina je sekvencijalna izmjena AA (PPC polipeptidni lanac). Prostorna konfiguracija proteinske molekule, koja nalikuje spirali, nastaje zbog brojnih vodikovih veza između grupa.

Ova struktura proteina se naziva sekundarnom. U svemiru, uvrnuta spirala PPC formira tercijarnu strukturu proteina, koja se održava interakcijom različitih funkcionalnih grupa PPC.

–S–S– (disulfidni most)

–COOH i –OH (esterski most)

–COOH i –NH 2 (slani most)

Neki proteinski makromolekuli mogu se kombinirati jedni s drugima i formirati velike molekule. Polimerne formacije proteina nazivaju se kvaternarnim strukturama (hemoglobin samo sa takvom strukturom može vezati i transportirati O2 u tijelo)

2) Hemijska svojstva proteina: sagorevanje, denaturacija, hidroliza, reakcije boje.

1. Proteini se odlikuju reakcijama koje rezultiraju pojavljuje se talog. Ali u nekim slučajevima nastali talog se otapa viškom vode, au drugim dolazi do nepovratne koagulacije proteina, tj. denaturacija.

Denaturacija je promjena tercijarne i kvaternarne strukture proteinske makromolekule pod utjecajem vanjskih faktora (povećanje ili smanjenje temperature, tlaka, mehaničkog naprezanja, djelovanja hemijskih reagensa, UV zračenja, zračenja, otrova, soli teških metala (olovo). , živa, itd.))